Que sont les acides aminés et quelles sont leurs propriétés bénéfiques ? Acides aminés en musculation Acide aminé.

Parmi la variété des acides aminés, seuls 20 sont impliqués dans la synthèse des protéines intracellulaires ( acides aminés protéinogènes). En outre, environ 40 autres acides aminés non protéinogènes ont été découverts dans le corps humain. Tous les acides aminés protéinogènes sont α- les acides aminés et leur exemple peuvent être montrés moyens supplémentaires classements.

Selon la structure du radical latéral

Souligner

• aliphatique(alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, glycine),
• aromatique(phénylalanine, tyrosine, tryptophane),
• contenant du soufre(cystéine, méthionine),
• contenant Groupe OH(sérine, thréonine, encore tyrosine),
• contenant des Groupe COOH(acides aspartique et glutamique),
• supplémentaire Groupe NH2(lysine, arginine, histidine, également glutamine, asparagine).

Habituellement, les noms des acides aminés sont abrégés en une désignation de 3 lettres. Les professionnels de la biologie moléculaire utilisent également des symboles à une seule lettre pour chaque acide aminé.

Structure des acides aminés protéinogènes

Selon la polarité du côté radical

Exister non polaire acides aminés (aromatiques, aliphatiques) et polaire(non chargé, chargé négativement et positivement).

Selon les propriétés acido-basiques

Selon leurs propriétés acido-basiques, ils sont divisés en neutre(majorité), aigre(acides aspartique et glutamique) et basique(lysine, arginine, histidine) acides aminés.

Par irremplaçabilité

Selon les besoins de l'organisme, ceux qui ne sont pas synthétisés dans l'organisme et doivent être approvisionnés en nourriture sont isolés - irremplaçable acides aminés (leucine, isoleucine, valine, phénylalanine, tryptophane, thréonine, lysine, méthionine). À remplaçable inclure les acides aminés dont le squelette carboné est formé lors de réactions métaboliques et est capable d'obtenir d'une manière ou d'une autre un groupe aminé pour former l'acide aminé correspondant. Les deux acides aminés sont conditionnellement irremplaçable (arginine, histidine), c'est-à-dire leur synthèse se fait en quantité insuffisante, notamment pour les enfants.

STRUCTURE ET PROPRIÉTÉS DES ACIDES AMINÉS INCLUS DANS LES PROTÉINES. LIAISONS PEPTIDIQUES RELIANT LES ACIDES AMINÉS DANS DES CHAÎNES

Les protéines sont des molécules polymères dans lesquelles les acides aminés servent de monomères. Seuls 20 acides α-aminés se trouvent dans les protéines du corps humain. Les mêmes acides aminés sont présents dans des protéines ayant des structures et des fonctions différentes. L'individualité des molécules protéiques est déterminée par l'ordre d'alternance des acides aminés dans la protéine. Les acides aminés peuvent être considérés comme des lettres de l'alphabet, à l'aide desquelles, comme dans un mot, des informations sont écrites. Un mot véhicule des informations, par exemple sur un objet ou une action, et la séquence d'acides aminés d'une protéine contient des informations sur la construction de la structure spatiale et la fonction de cette protéine.

A. Structure et propriétés des acides aminés

1. Caractéristiques structurelles générales des acides aminés qui composent les protéines

Une caractéristique structurelle commune des acides aminés est la présence de groupes amino et carboxyle connectés au même atome de carbone α. R - radical d'acide aminé - dans le cas le plus simple, il est représenté par un atome d'hydrogène (glycine), mais peut avoir une structure plus complexe.

DANS solutions aqueuses à pH neutre Les acides α-aminés existent sous forme d’ions bipolaires.

DANS contrairement à 19 autres Acides α-aminés, la proline est un acide imino dont le radical est lié à la fois à l'atome de carbone α et au groupe amino, ce qui permet à la molécule d'acquérir une structure cyclique.

19 acides aminés sur 20 contiennent un atome de carbone asymétrique en position α, auquel sont associés 4 groupes substituants différents. En conséquence, ces acides aminés dans la nature peuvent être trouvés sous deux formes isomères différentes - L et D. L'exception est la glycine, qui n'a pas d'atome de carbone α asymétrique, puisque son radical n'est représenté que par un atome d'hydrogène. Les protéines ne contiennent que des isomères L d'acides aminés.

Les stéréoisomères L ou D purs peuvent, sur une longue période, se transformer spontanément et de manière non enzymatique en un mélange équimolaire d'isomères L et D. Ce processus est appelé racémisation. La racémisation de chaque acide L-aminé à une température donnée se produit à une certaine vitesse. Cette circonstance peut être utilisée pour déterminer l'âge des personnes et des animaux. Ainsi, l’émail dentaire dur contient la protéine dentine, dans laquelle le L-aspartate se transforme en isomère D à la température du corps humain à raison de 0,01 % par an. Pendant la période de formation des dents, la dentine ne contient que l'isomère L, de sorte que l'âge du sujet peut être calculé à partir de la teneur en D-aspartate.

Les 20 acides aminés du corps humain diffèrent par la structure, la taille et les propriétés physico-chimiques des radicaux attachés à l'atome de carbone α.

2. Classification des acides aminés selon la structure chimique des radicaux

Selon leur structure chimique, les acides aminés peuvent être divisés en acides aminés aliphatiques, aromatiques et hétérocycliques (tableau 1-1).

Les radicaux aliphatiques peuvent contenir des groupes fonctionnels qui leur confèrent des propriétés spécifiques : carboxyle (-COOH), amino (-NH2), thiol

(-SH), amide (-CO-NH2), hydroxyle (-OH) et guanidine groupes.

Les noms des acides aminés peuvent être construits en utilisant une nomenclature substitutive, mais des noms triviaux sont généralement utilisés (tableau 1-2).

Tableau 1-1. Classification des principaux acides aminés des protéines selon leur structure chimique

Tableau 1-2. Exemples de noms d'acides aminés selon la nomenclature de substitution et noms triviaux correspondants

Pour écrire les résidus d'acides aminés dans les molécules peptidiques et protéiques, des abréviations à trois lettres de leurs noms triviaux sont utilisées et, dans certains cas, des symboles à une lettre (voir Tableau 1-1).

Les noms triviaux proviennent souvent du nom de la source à partir de laquelle ils ont été isolés pour la première fois ou des propriétés d'un acide aminé donné. Ainsi, la série a été isolée pour la première fois à partir de la fibroïne de soie (du latin serieum - soyeux), et la glycine tire son nom de son goût sucré (du grec glykos - sucré).

3. Classification des acides aminés selon la solubilité de leurs radicaux dans l'eau

Les 20 acides aminés contenus dans les protéines du corps humain peuvent être regroupés selon la capacité de leurs radicaux à se dissoudre dans l'eau. Les radicaux peuvent être disposés en série continue, en commençant par les radicaux complètement hydrophobes et en terminant par les radicaux fortement hydrophiles.

La solubilité des radicaux d'acides aminés est déterminée par la polarité des groupes fonctionnels qui composent la molécule (les groupes polaires attirent l'eau, les groupes non polaires la repoussent).

Acides aminés à radicaux non polaires

Les radicaux non polaires (hydrophobes) comprennent les radicaux ayant des chaînes d'hydrocarbures aliphatiques (radicaux alanine, valine, leucine, isoleucine, proline et méthionine) et des cycles aromatiques (radicaux phénylalanine et tryptophane). Les radicaux de ces acides aminés dans l'eau tendent les uns vers les autres ou vers d'autres molécules hydrophobes, ce qui réduit leur surface de contact avec l'eau.

Acides aminés à radicaux polaires non chargés

Les radicaux de ces acides aminés sont mieux solubles dans l'eau que les radicaux hydrophobes, car ils contiennent des groupes fonctionnels polaires qui forment des liaisons hydrogène avec l'eau. Ceux-ci incluent la série, la thréonine et la tyrosine, qui ont

des groupes hydroxyle, de l'asparagine et de la glutamine contenant des groupes amide, et de la cystéine avec son groupe thiol.

La cystéine et la tyrosine contiennent respectivement des groupes thiol et hydroxyle, capables de se dissocier pour former H+, mais à un pH d'environ 7,0, maintenu dans les cellules, ces groupes ne se dissocient pratiquement pas.

Acides aminés avec des radicaux polaires chargés négativement

Ce groupe comprend les acides aminés aspartiques et glutamiques, qui ont un groupe carboxyle supplémentaire dans le radical, qui se dissocie à un pH d'environ 7,0 pour former COO- et H+. Les radicaux de ces acides aminés sont donc des anions. Les formes ionisées des acides glutamique et aspartique sont appelées respectivement glutamate et aspartate.

Acides aminés avec des radicaux polaires chargés positivement

La lysine et l'arginine ont un groupe supplémentaire chargé positivement dans le radical. Dans la lysine, le deuxième groupe amino, capable de lier H+, est situé en position ?- de la chaîne aliphatique, et dans l'arginine, le groupe huanidine acquiert une charge positive. De plus, l'histidine contient un groupe imidazole faiblement ionisé, donc, avec des fluctuations physiologiques des valeurs de pH (de 6,9 ​​à 7,4), l'histidine est chargée soit de manière neutre, soit positivement. Avec une augmentation du nombre de protons dans le milieu, le groupe imidazole de l'histidine est capable de lier un proton, acquérant une charge positive, et avec une augmentation de la concentration de groupes hydroxyle, il peut donner un proton, perdant la charge positive. du radical. Les radicaux chargés positivement sont des cations (voir schéma ci-dessous).

Les radicaux chargés polaires des acides aminés ont la plus grande solubilité dans l'eau.

4. Evolution de la charge totale en acides aminés en fonction du pH du milieu

À des valeurs de pH neutres, tous les groupes fonctionnels acides (capables de donner du H+) et tous les groupes fonctionnels basiques (capables d’ajouter du H+) sont dans un état dissocié.

Ainsi, en milieu neutre, les acides aminés contenant un radical non dissociant ont une charge totale nulle. Les acides aminés contenant des groupes fonctionnels acides ont une charge totale négative et les acides aminés contenant des groupes fonctionnels basiques ont une charge positive (Tableau 1-3).

Un changement de pH vers le côté acide (c'est-à-dire une augmentation de la concentration en H+ dans le milieu) conduit à la suppression de la dissociation des groupes acides. Dans un environnement très acide, tous les acides aminés acquièrent une charge positive.

Au contraire, une augmentation de la concentration en groupes OH- provoque l'élimination de H+ des principaux groupes fonctionnels, ce qui entraîne une diminution de la charge positive. Dans un environnement hautement alcalin, tous les acides aminés ont une charge nette négative.

5. Acides aminés modifiés présents dans les protéines

Seuls les 20 acides aminés répertoriés participent directement à la synthèse des protéines dans le corps humain. Cependant, certaines protéines contiennent des acides aminés modifiés non standards, des dérivés de l'un de ces 20 acides aminés. Par exemple, la molécule de collagène (protéine fibrillaire de la matrice intercellulaire) contient des dérivés hydroxylés de la lysine et de la proline - 5-hydroxylysine et 4-hydroxyproline.

Des modifications des résidus d'acides aminés sont déjà effectuées dans la composition des protéines, c'est-à-dire seulement

Acides aminés modifiés présents dans les protéines

après avoir terminé leur synthèse. L'introduction de groupes fonctionnels supplémentaires dans la structure des acides aminés confère aux protéines des propriétés

Schème. Structure des acides aminés chargés polaires sous forme dissociée

Tableau 1-3. Evolution de la charge totale en acides aminés en fonction du pH du milieu

nécessaires à l'exercice de fonctions spécifiques. Ainsi, l'acide α-carboxyglutamique fait partie des protéines impliquées dans la coagulation sanguine, et deux groupes carboxyle étroitement situés dans leur structure sont nécessaires à la liaison des facteurs protéiques avec les ions Ca2+. Une carboxylation altérée du glutamate entraîne une diminution de la coagulation sanguine.

6. Réactions chimiques utilisées pour détecter les acides aminés

La capacité des acides aminés à participer à certaines réactions chimiques est déterminée par la présence de groupes fonctionnels dans leur composition. Étant donné que tous les acides aminés qui composent les protéines contiennent des groupes amino et carboxyle au niveau de l'atome de carbone α, ils peuvent entrer dans des réactions chimiques caractéristiques de tous les acides aminés. La présence de groupes fonctionnels dans les radicaux des acides aminés individuels détermine leur capacité à entrer dans des réactions spécifiques à ces acides aminés.

Réaction de la ninhydrine aux acides α-aminés

La réaction à la ninhydrine peut être utilisée pour détecter et quantifier les acides aminés en solution.

Cette réaction est basée sur le fait que la ninhydrine incolore, réagissant avec un acide aminé, se condense sous forme de dimère à travers un atome d'azote retiré du groupe α-amino de l'acide aminé. En conséquence, un pigment rouge-violet se forme. Dans le même temps, une décarboxylation de l'acide aminé se produit, ce qui conduit à la formation de CO2 et de l'aldéhyde correspondant. La réaction à la ninhydrine est largement utilisée dans l'étude de la structure primaire des protéines (voir schéma ci-dessous).

L’intensité de la couleur étant proportionnelle à la quantité d’acides aminés dans la solution, elle est utilisée pour mesurer la concentration d’acides aminés α.

Réaction à la ninhydrine utilisée pour déterminer les acides aminés α

Réactions spécifiques à des acides aminés individuels

La détermination qualitative et quantitative des acides aminés individuels est possible grâce à la présence de groupes fonctionnels spéciaux dans leurs radicaux.

L'arginine est déterminée par une réaction qualitative sur le groupe guanidine (réaction de Sakaguchi), et la cystéine est détectée par la réaction de Foll, spécifique au groupe SH d'un acide aminé donné. La présence d'acides aminés aromatiques dans une solution est déterminée par la réaction xanthoprotéique (réaction de nitration) et la présence d'un groupe hydroxyle dans le cycle aromatique de la tyrosine est déterminée par la réaction de Millon.

B. Liaison peptidique. Structure et propriétés biologiques des peptides

Les acides α-aminés peuvent être liés de manière covalente les uns aux autres à l’aide de liaisons peptidiques. Une liaison peptidique se forme entre le groupe α-carboxyle d'un acide aminé et le groupe α-amino d'un autre, c'est-à-dire est une liaison amide. Dans ce cas, une molécule d’eau est séparée (voir schéma A).

1. Structure peptidique

Le nombre d’acides aminés contenus dans les peptides peut varier considérablement. Les peptides contenant jusqu'à 10 acides aminés sont appelés oligopeptides. Souvent, le nom de ces molécules indique le nombre d'acides aminés inclus dans l'oligopeptide : tripeptide, pentapeptide, ocgapeptide, etc.

Les peptides contenant plus de 10 acides aminés sont appelés « polypeptides », et les polypeptides constitués de plus de 50 résidus d'acides aminés sont généralement appelés protéines. Ces dénominations sont cependant conditionnelles, puisque dans la littérature le terme « protéine » est souvent utilisé pour désigner un polypeptide contenant moins de 50 résidus d'acides aminés. Par exemple, l’hormone glucagon, composée de 29 acides aminés, est appelée hormone protéique.

Les monomères d'acides aminés qui composent les protéines sont appelés "résidus d'acides aminés". Un résidu d'acide aminé qui a un groupe amino libre est appelé N-terminal et est écrit à gauche, et celui qui a un groupe ?-carboxyle libre est appelé C-terminal et est écrit à droite. Les peptides sont écrits et lus à partir de l'extrémité N-terminale. Une chaîne d'atomes répétitifs dans une chaîne polypeptidique -NH-CH-CO- est appelée "squelette peptidique"(voir schéma B).

Lors de la dénomination d'un polypeptide, le suffixe -yl est ajouté au nom abrégé des résidus d'acides aminés, à l'exception de l'acide aminé C-terminal. Par exemple, le tétrapeptide Ser-Gly-Pro-Ala est lu comme sérylglycylprolylalanine.

La liaison peptidique formée par le groupe imino de la proline diffère des autres liaisons peptidiques car l'atome d'azote du groupe peptidique n'est pas lié à l'hydrogène, mais à un radical.

Les peptides diffèrent par la composition en acides aminés, le nombre et l'ordre des acides aminés.

Sérylglycylprolylalanine

Schéma A. Formation de dipeptides

Schéma B. Structure des peptides

Ser-Gis-Pro-Ala et Ala-Pro-Gis-Ser sont deux peptides différents, malgré le fait qu'ils ont les mêmes compositions quantitatives et qualitatives d'acides aminés.

2. Caractéristiques de la liaison peptidique

La liaison peptidique a la caractéristique d’une double liaison partielle, elle est donc plus courte que les autres liaisons du squelette peptidique et, par conséquent, a peu de mobilité. La structure électronique de la liaison peptidique détermine la structure plate et rigide du groupe peptidique. Les plans des groupes peptidiques sont situés à un angle les uns par rapport aux autres (Fig. 1-1).

La liaison entre l'atome de carbone α et le groupe α-amino ou α-carboxyle peut tourner librement (bien que limitée par la taille et la nature des radicaux), permettant à la chaîne polypeptidique d'adopter différentes configurations.

Les liaisons peptidiques sont généralement situées dans la configuration trans, c'est-à-dire Les atomes de carbone α sont situés sur les côtés opposés de la liaison peptidique. En conséquence, les radicaux latéraux des acides aminés sont situés à la distance la plus éloignée les uns des autres dans l'espace (Fig. 1-2).

Les liaisons peptidiques sont très fortes et ne se rompent pas spontanément dans les conditions normales existant dans les cellules (environnement neutre, température corporelle). Dans des conditions de laboratoire, l'hydrolyse des liaisons peptidiques protéiques est réalisée dans une ampoule scellée avec de l'acide chlorhydrique concentré (6 mol/l), à une température supérieure à 105°C, et une hydrolyse complète de la protéine en acides aminés libres a lieu. dans environ une journée.

Dans les organismes vivants, les liaisons peptidiques dans les protéines sont rompues à l'aide d'enzymes protéolytiques spéciales (de l'anglais, protéine - protéine, lyse - destruction), également appelées protéases ou hydrolases peptidiques.

Pour détecter les protéines et les peptides en solution, ainsi que pour leur détermination quantitative, la réaction du biuret est utilisée (résultat positif pour les substances contenant au moins deux liaisons peptidiques).

3.Rôle biologique des peptides

Le corps humain produit de nombreux peptides qui participent à la régulation de divers processus biologiques et ont une activité physiologique élevée.

Riz. 1-1. Plans de localisation des groupes peptidiques et des atomes de carbone α dans l'espace.

Riz. 1-2. Configuration trans des liaisons peptidiques. Groupes fonctionnels-CO- et -NH-,

formant des liaisons peptidiques, ne sont pas ionisés, mais sont polaires, et peuvent participer à la formation de liaisons hydrogène.

Le nombre de résidus d'acides aminés dans la structure des peptides biologiquement actifs peut varier de 3 à 50. Certains des « plus petits » peptides comprennent la thyréolibérine et le glutathion (tripeptides), ainsi que les enképhalines, qui contiennent 5 acides aminés. Cependant, la plupart des peptides biologiquement actifs contiennent plus de 10 acides aminés, par exemple le neuropeptide Y (régulateur de l'appétit) contient 36 acides aminés et la corticolibérine - 41 acides aminés.

Certains peptides, en particulier la plupart des hormones peptidiques, contiennent des liaisons peptidiques formées par le groupe α-amino et le groupe α-carboxyle des acides aminés voisins. Généralement, ils sont synthétisés à partir de précurseurs protéiques inactifs dans lesquels des enzymes protéolytiques spécifiques décomposent des liaisons peptidiques spécifiques.

L'angiotensine II est un octapeptide formé à partir de la grande protéine plasmatique angiotensinogène suite à l'action séquentielle de deux enzymes protéolytiques.

La première enzyme protéolytique, la rénine, clive l'angiotensinogène de l'extrémité N-terminale, un peptide contenant 10 acides aminés, appelé angiotensine I. La deuxième enzyme protéolytique, la carboxydipeptidylpeptidase, clive l'extrémité C-terminale.

BIOSYNTHÈSE DES PROTÉINES SUR LE RIBOSOME

Acides aminés - (acides aminocarboxyliques ; amc) - composés organiques, V dont la molécule contient simultanémentcarboxyle Et groupes amine (groupes aminés). Ceux. UNles acides aminés peuvent être pris en compte, comme dérivés d'acides carboxyliques dans lesquels un ou plusieurs atomes d'hydrogène sont remplacés par des groupes amino.

• Groupe carboxyle (carboxyl) -COOH est un groupe monovalent fonctionnel qui fait partie des acides carboxyliques et détermine leurs propriétés acides.
• Groupe Amino - groupe chimique monovalent fonctionnel -NH 2,un radical organique contenant un atome d'azote et deux atomes d'hydrogène.

Plus de 200 acides aminés naturels sont connus, qui peuvent être classés de différentes manières. La classification structurelle est basée sur la position des groupes fonctionnels en position alpha, bêta, gamma ou delta de l'acide aminé.

A cette classification, il en existe d'autres, par exemple la classification par polarité, niveau de pH, mais aussi par type de groupement de chaîne latérale (acides aminés aliphatiques, acycliques, aromatiques, acides aminés contenant de l'hydroxyle ou du soufre, etc.).

Sous forme de protéines, les acides aminés sont le deuxième composant (après l'eau) des muscles, des cellules et des autres tissus du corps humain. Les acides aminés jouent un rôle essentiel dans des processus tels que le transport et la biosynthèse des neurotransmetteurs.

Structure générale des acides aminés. Acides aminés alpha. Isomérisation des acides aminés.

Acides aminés- des composés organiques biologiquement importants constitués d'un groupe amino (-NH 2) et d'un acide carboxylique (-COOH), et possédant une chaîne latérale spécifique à chaque acide aminé. Les éléments clés des acides aminés sont le carbone, l'hydrogène, l'oxygène et l'azote. D'autres éléments se retrouvent sur la chaîne latérale de certains acides aminés.

Riz. 1 - Structure générale des acides α-aminés qui composent les protéines (sauf la proline). Les composants d'une molécule d'acide aminé sont le groupe amino NH 2, le groupe carboxyle COOH, le radical (différent pour tous les acides aminés α), l'atome de carbone α (au centre).

Dans la structure des acides aminés, la chaîne latérale propre à chaque acide aminé est désignée par la lettre R. L'atome de carbone adjacent au groupe carboxyle est appelé carbone alpha, et les acides aminés dont la chaîne latérale est liée à cet atome sont appelés alpha. acides aminés. Ils constituent la forme d’acides aminés la plus courante dans la nature.

Dans les acides alpha-aminés, à l’exception de la glycine, le carbone alpha est un atome de carbone chiral. Les acides aminés dont les chaînes carbonées sont attachées à un carbone alpha (tel que la lysine (L-lysine)) ont des carbones désignés alpha, bêta, gamma, delta, etc. Certains acides aminés ont un groupe aminé attaché au carbone bêta ou gamma et sont donc appelés acides aminés bêta ou gamma.

Selon les propriétés de leurs chaînes latérales, les acides aminés sont divisés en quatre groupes. La chaîne latérale peut faire de l'acide aminé un acide faible, une base faible ou un émulsoïde (si la chaîne latérale est polaire), ou une substance hydrophobe qui n'absorbe pas bien l'eau (si la chaîne latérale est non polaire).

Le terme « acide aminé à chaîne ramifiée » fait référence aux acides aminés qui ont des chaînes latérales aliphatiques non linéaires, à savoir la leucine, l'isoleucine et la valine.

Proline est le seul acide aminé protéinogène dont le groupe latéral est attaché au groupe alpha-amino et est donc également le seul acide aminé protéinogène contenant une amine secondaire à cette position. En termes chimiques, la proline est donc un acide imino, car il lui manque un groupe amino primaire, bien que dans la nomenclature biochimique actuelle, elle soit toujours classée comme un acide aminé ainsi que comme un « acide aminé alpha N-alkylé » ( Acides imino- les acides carboxyliques contenant un groupe imino (NH). Ils font partie des protéines, leur métabolisme est étroitement lié au métabolisme des acides aminés. Dans leurs propriétés, les acides imino sont proches des acides aminés et, grâce à l'hydrogénation catalytique, les acides imino sont convertis en acides aminés.Groupe Imino— groupe moléculaire NH. Bivalent. Contenu dans le secondaire Amina et des peptides. Le radical divalent ammoniac n’existe pas sous sa forme libre).

ACIDES AMINÉS ALPHA

Acides aminés, possédant à la fois un groupe amine et un groupe carboxyle, sont attachés au premier atome de carbone (alpha) et revêtent une importance particulière en biochimie. Ils sont connus sous le nom d'acides 2-, alpha ou alpha-aminés (la formule générale dans la plupart des cas est H 2 NCHRCOOH, où R représente un substituant organique connu sous le nom de « chaîne latérale ») ; souvent, le terme « acide aminé » se réfère spécifiquement à eux.

Il s’agit de 22 acides aminés protéinogènes (c’est-à-dire « constructeurs de protéines ») qui sont combinés en chaînes peptidiques (« polypeptides »), assurant la construction d’une large gamme de protéines. Ce sont des stéréoisomères L (isomères « gauchers »), bien que certains des acides aminés D (isomères « droitiers » soient présents dans certaines bactéries et certains antibiotiques).

Riz. 2. La liaison peptidique est un type de liaison amide qui se produit lors de la formation de protéines et de peptides à la suite de l'interaction du groupe α-amino (-NH 2) d'un acide aminé avec le groupe α-carboxyle (-COOH) d'un autre acide aminé.

À partir de deux acides aminés (1) et (2), un dipeptide (une chaîne de deux acides aminés) et une molécule d'eau sont formés. Selon le même schémaribosomegénère des chaînes plus longues d’acides aminés : polypeptides et protéines. Différents acides aminés, qui sont les « éléments constitutifs » des protéines, diffèrent par le radical R.

ISOMÉRISME OPTIQUE DES ACIDES AMINÉS

Riz. 3. Isomères optiques de l’acide aminé alanine

Selon la position du groupe amino par rapport au 2ème atome de carbone, on distingue les acides α-, β-, γ- et d'autres acides aminés. Pour le corps des mammifères, les acides α-aminés sont les plus caractéristiques. Tous les acides α-aminés présents dans les organismes vivants, à l'exceptionglycine, contient un atome de carbone asymétrique(thréonine Et isoleucinecontiennent deux atomes asymétriques) et ont une activité optique. Presque tous les acides aminés α naturels ont une configuration L, et seuls les acides aminés L sont inclus dans les protéines synthétisées dans ribosomes.

Tous les acides alpha-aminés standards, à l'exception de la glycine, peuvent exister sous l'une des deux formes suivantes énantiomères , appelés acides aminés L ou D, qui sont des images miroir les uns des autres.

D, L - Système de désignation des stéréoisomères.

Selon ce système, la configuration L est attribuée à un stéréosomère dans lequel, dans la projection de Fischer, le groupe de référence est situé à gauche de la ligne verticale (du latin « laevus » - gauche). Nous devons nous rappeler que dans Projections Fischer l'atome de carbone le plus oxydé est situé en haut (en règle générale, cet atome fait partie du groupe carboxyle COOH ou carbonyle CH=O). De plus, dans la projection de Fisher, toutes les connexions horizontales sont dirigées vers l'observateur et les connexions verticales sont supprimées de l'observateur. En conséquence, si groupe de référence situé dans la projection Fischer à droite, le stéréoisomère a une configuration D (du latin « dexter » - droite).En acides α-aminés groupes de référence Les groupes NH 2 servent.

Énantiomères - pairestéréoisomères, qui sont des reflets miroir les uns des autres, non compatibles dans l'espace. Une illustration classique de deux énantiomères est celle des paumes droite et gauche : elles ont la même structure, mais une orientation spatiale différente.L'existence de formes énantiomères est associée à la présence d'une molécule chiralité - propriétés de ne pas se combiner dans l'espace avec son image miroir..

Les énantiomères sont identiques dans leurs propriétés physiques. Ils ne peuvent être distingués que lorsqu'ils interagissent avec un environnement chiral, par exemple le rayonnement lumineux. Les énantiomères se comportent de manière identique dans les réactions chimiques avec des réactifs achiraux dans un environnement achiral. Cependant, si le réactif, le catalyseur ou le solvant est chiral, la réactivité des énantiomères a tendance à différer.La plupart des composés naturels chiraux (acides aminés, monosaccharides) existe sous forme de 1 énantiomère.Le concept d'énantiomérie est important dans le domaine pharmaceutique car différents énantiomères de médicaments ont des propriétés différentes activité biologique.

BIOSYNTHÈSE DES PROTÉINES SUR LE RIBOSOME

ACIDES AMINÉS STANDARD

(protéinogène)

Voir sur le sujet : et Structure des acides aminés protéinogènes

Au cours du processus de biosynthèse des protéines, 20 acides aminés α, codés par le code génétique, sont inclus dans la chaîne polypeptidique (voir Fig. 4). En plus de ces acides aminés, appelés protéinogènes ou standards, certaines protéines contiennent des acides aminés spécifiques non standards qui proviennent des acides aminés standards au cours du processus de modifications post-traductionnelles.

Note: Récemment, la sélénocystéine et la pyrrolysine incluses en traduction sont parfois considérées comme des acides aminés protéinogènes. Ce sont les soi-disant 21e et 22e acides aminés.

Acides aminés sont les composés structurels (monomères) qui composent les protéines. Ils se combinent pour former de courtes chaînes polymères appelées peptides, polypeptides ou protéines à chaîne longue. Ces polymères sont linéaires et non ramifiés, chaque acide aminé de la chaîne joignant deux acides aminés adjacents.

Riz. 5. Ribosome en cours de traduction (synthèse des protéines)

Le processus de construction d'une protéine est appelé traduction et implique l'ajout étape par étape d'acides aminés à la chaîne protéique en croissance via des ribozymes, réalisée par le ribosome. L'ordre dans lequel les acides aminés sont ajoutés est lu dans le code génétique à l'aide de la matrice d'ARNm, qui est une copie ARN l'un des gènes de l'organisme.

Traduction - biosynthèse des protéines sur le ribosome

Riz. 6C étapes d’élongation des polypeptides.

Vingt-deux acides aminés se trouvent naturellement dans les polypeptides et sont appelés acides aminés protéinogènes ou naturels. Parmi ceux-ci, 20 sont codés à l’aide du code génétique universel.

Les 2 autres, la sélénocystéine et la pyrrolysine, sont incorporées aux protéines grâce à un mécanisme de synthèse unique. La sélénocystéine se forme lorsque l'ARNm traduit comprend un élément SECIS provoquant un codon UGA au lieu d'un codon stop. La pyrrolysine est utilisée par certaines archées méthanogènes dans le cadre des enzymes nécessaires à la production de méthane. Il est codé avec un codon UAG, qui agit généralement comme un codon d'arrêt dans d'autres organismes. Le codon UAG est suivi d'une séquence PYLIS.

Riz. 7. La chaîne polypeptidique est la structure principale d’une protéine.

Les protéines ont 4 niveaux d'organisation structurelle : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. La structure primaire est la séquence de résidus d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique. La structure primaire d'une protéine est généralement décrite à l'aide de désignations d'une ou de trois lettres pour les résidus d'acides aminés. La structure secondaire est l'ordre local d'un fragment d'une chaîne polypeptidique, stabilisé par des liaisons hydrogène. La structure tertiaire est la structure spatiale d'un chaîne polypeptidique. Structurellement, il se compose d'éléments de structure secondaires stabilisés par divers types d'interactions, dans lesquelles les interactions hydrophobes jouent un rôle essentiel. Structure quaternaire (ou sous-unité, domaine) - la disposition relative de plusieurs chaînes polypeptidiques dans le cadre d'un seul complexe protéique.

Riz. 8. Organisation structurelle des protéines

ACIDES AMINÉS NON STANDARD

(Non protéinogène)

En plus des acides aminés standards, il existe de nombreux autres acides aminés appelés acides aminés non protéinogènes ou non standard. De tels acides aminés ne sont pas présents dans les protéines (par exemple la L-carnitine, le GABA) ou ne sont pas produits directement de manière isolée par des mécanismes cellulaires standards (par exemple l'hydroxyproline et la sélénométhionine).

Les acides aminés non standard présents dans les protéines sont formés par modification post-traductionnelle, c'est-à-dire modification après traduction au cours du processus de synthèse des protéines. Ces modifications sont souvent nécessaires à la fonction ou à la régulation des protéines ; par exemple, la carboxylation du glutamate améliore la liaison des ions calcium et l'hydroxylation de la proline est importante pour le maintien du tissu conjonctif. Un autre exemple est la formation d'hypusine en facteur d'initiation de la traduction EIF5A par modification d'un résidu lysine. De telles modifications peuvent également déterminer la localisation de la protéine, par exemple l'ajout de longs groupes hydrophobes peut provoquer la liaison de la protéine à la membrane phospholipidique.

Certains acides aminés non standards ne se trouvent pas dans les protéines. Il s'agit de la lantionine, de l'acide 2-aminoisobutyrique, de la déhydroalanine et de l'acide gamma-aminobutyrique. Les acides aminés non standard sont souvent trouvés comme intermédiaires métaboliques pour les acides aminés standard - par exemple, l'ornithine et la citrulline apparaissent dans le cycle de l'ornithine dans le cadre du catabolisme acide.

Une rare exception à la domination des acides aminés alpha en biologie est l'acide aminé bêta bêta-alanine (acide 3-aminopropanoïque), qui est utilisé pour la synthèseacide pantothénique(vitamine B5), un composant de la coenzyme A dans les plantes et les micro-organismes. Il est notamment produit bactéries de l'acide propionique.

Fonctions des acides aminés

FONCTIONS PROTÉIQUES ET NON PROTÉIQUES

De nombreux acides aminés protéinogènes et non protéinogènes jouent également des rôles importants sans rapport avec la formation de protéines dans l’organisme. Par exemple, dans le cerveau humain, le glutamate (acide glutamique standard) et l'acide gamma-aminobutyrique ( GABA, un acide aminé gamma non standard), sont les principaux neurotransmetteurs excitateurs et inhibiteurs. L'hydroxyproline (le composant principal du tissu conjonctif de collagène) est synthétisée à partir de la paroline ; l'acide aminé standard glycine est utilisé pour la synthèse porphyrines, utilisé dans les globules rouges. La carnitine non standard est utilisée pour le transport des lipides.

En raison de leur importance biologique, les acides aminés jouent un rôle important dans la nutrition et sont couramment utilisés dans les additifs alimentaires, les engrais et la transformation des aliments. Dans l’industrie, les acides aminés sont utilisés dans la production de médicaments, de plastiques biodégradables et de catalyseurs chiraux.

1. Acides aminés, protéines et nutrition

Pour plus d'informations sur le rôle biologique et les conséquences d'une carence en acides aminés dans le corps humain, consultez les tableaux des acides aminés essentiels et non essentiels.

Lorsqu’ils sont introduits dans le corps humain par l’alimentation, les 20 acides aminés standards sont soit utilisés pour synthétiser des protéines et d’autres biomolécules, soit oxydés en urée et en dioxyde de carbone comme source d’énergie. L'oxydation commence par l'élimination du groupe amino via la transaminase, puis le groupe amino est inclus dans le cycle de l'urée. Un autre produit de la transamidation est un acide céto, qui fait partie du cycle de l'acide citrique. Les acides aminés glucogéniques peuvent également être convertis en glucose par gluconéogenèse.

Depuis 20 acides aminés standards, 8 (valine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, thréonine, tryptophane et phénylalanine) sont dits essentiels car le corps humain ne peut pas les synthétiser indépendamment d'autres composés dans les quantités nécessaires à une croissance normale ; ils ne peuvent être obtenus qu'à partir de l'alimentation. Cependant, selon les concepts modernes, l'Histidine et l'Argininesont également acides aminés essentiels pour les enfants.D’autres peuvent être conditionnellement essentiels pour les personnes d’un certain âge ou pour les personnes atteintes de certaines maladies.

En plus, Cystéine, taurine, sont considérés comme des acides aminés semi-essentiels chez les enfants (même si la taurine n'est pas techniquement un acide aminé) car les voies métaboliques qui synthétisent ces acides aminés ne sont pas encore complètement développées chez les enfants. Les quantités requises d'acides aminés dépendent également de l'âge et de la santé de l'individu, il est donc assez difficile de donner ici des recommandations diététiques générales.

PROTÉINES

Écureuils (protéines, polypeptides) - poids moléculaire élevé matière organique, composé d'alpha acides aminés , connecté en chaîne liaison peptidique. Dans les organismes vivants, la composition en acides aminés des protéines est déterminée code génétique, dans la plupart des cas, 20 sont utilisés en synthèseacides aminés standards.

Riz. 9. Les protéines ne sont pas seulement des aliments... Types de composés protéiques.

Tout organisme vivant est constitué de protéines. Diverses formes de protéines participent à tous les processus se produisant dans les organismes vivants. Dans le corps humain, les muscles, les ligaments, les tendons, tous les organes et glandes, les cheveux, les ongles sont formés de protéines ; les protéines se trouvent dans les liquides et les os. Les enzymes et les hormones qui catalysent et régulent tous les processus du corps sont également des protéines.Une carence en protéines dans l’organisme est dangereuse pour la santé. Chaque protéine est unique et existe dans un but spécifique.

Protéines - Une part importante nutrition les animaux et les humains (principales sources : viande, volaille, poisson, lait, noix, légumineuses, céréales ; dans une moindre mesure : légumes, fruits, baies et champignons), car leur corps ne peut pas synthétiser tous les acides aminés nécessaires et certains doivent provenir de nourriture protéinée. Au cours de la digestion, les enzymes décomposent les protéines consommées en acides aminés, qui sont utilisés pour la biosynthèse des propres protéines de l'organisme ou sont ensuite décomposés pour produire de l'énergie.

Il convient de souligner que la science moderne de la nutrition affirme que les protéines ne doivent pas seulement satisfaire les besoins de l'organisme en acides aminés en quantité. Ces substances doivent pénétrer dans le corps humain dans certaines proportions les unes par rapport aux autres.

Le processus de synthèse des protéines se produit constamment dans le corps. S’il manque au moins un acide aminé essentiel, la formation de protéines s’arrête.Cela peut entraîner divers problèmes de santé graves, allant des troubles digestifs à la dépression et au retard de croissance chez les enfants. Bien entendu, cette considération de la question est très simplifiée, car Les fonctions des protéines dans les cellules des organismes vivants sont plus diverses que celles d'autres biopolymères - les polysaccharides et l'ADN.

De plus, en plus des protéines, les acides aminés forment un grand nombre de substances non protéiques (voir ci-dessous) qui remplissent des fonctions particulières. Ceux-ci incluent, par exemple, la choline (une substance semblable à une vitamine qui fait partie des phospholipides et est un précurseur du neurotransmetteur acétylcholine - Les neurotransmetteurs sont des substances chimiques qui transmettent l'influx nerveux d'une cellule nerveuse à une autre. Ainsi, certains acides aminés sont essentiels pour fonction cérébrale normale) .

2. Fonctions non protéiques des acides aminés

Neurotransmetteur d'acides aminés

Remarque : Les neurotransmetteurs (neurotransmetteurs, intermédiaires) sont des substances chimiques biologiquement actives par lesquelles une impulsion électrochimique est transmise d'une cellule nerveuse à travers l'espace synaptique entre les neurones, ainsi que, par exemple, des neurones aux tissus musculaires ou aux cellules glandulaires. Pour recevoir des informations de ses propres tissus et organes, le corps humain synthétise des produits chimiques spéciaux - des neurotransmetteurs.Tous les tissus et organes internes du corps humain, « subordonnés » au système nerveux autonome (SNA), sont alimentés en nerfs (innervés), c'est-à-dire que les fonctions du corps sont contrôlées par des cellules nerveuses. Comme les capteurs, ils collectent des informations sur l'état du corps et les transmettent aux centres appropriés, et à partir d'eux, les influences correctives vont à la périphérie. Toute violation de la régulation autonome entraîne des dysfonctionnements des organes internes. Le transfert d'informations, ou contrôle, s'effectue à l'aide d'intermédiaires chimiques spéciaux, appelés médiateurs (du latin médiateur - intermédiaire) ou neurotransmetteurs. De par leur nature chimique, les médiateurs appartiennent à différents groupes : amines biogènes, acides aminés, neuropeptides, etc. Actuellement, plus de 50 composés apparentés aux médiateurs ont été étudiés.

Dans le corps humain, de nombreux acides aminés sont utilisés pour synthétiser d’autres molécules, par exemple :

• Le tryptophane est un précurseur du neurotransmetteur sérotonine.

• La L-Tyrosine et son précurseur la phénylalanine sont des précurseurs des neurotransmetteurs dopaminergiques catécholamines, épinéphrine et noradrénaline.
  

• La glycine est un précurseur des porphyrines telles que l'hème.
  

• L'arginine est un précurseur de l'oxyde nitrique.
  

• L'ornithine et la S-adénosylméthionine sont des précurseurs des polyamines.
  

• L'aspartate, la glycine et la glutamine sont des précurseurs nucléotidiques.
  

Cependant, toutes les fonctions des nombreux autres acides aminés non standards. Certains acides aminés non standards sont utilisés par les plantes pour se défendre contre les herbivores. Par exemple, la canavanine est un analogue de l’arginine, présente dans de nombreuses légumineuses, et en quantités particulièrement importantes dans Canavalia gladiata. Cet acide aminé protège les plantes des prédateurs tels que les insectes et peut provoquer des maladies chez les humains lors de la consommation de certaines légumineuses non transformées.

Classification des acides aminés protéinogènes

Considérons la classification en utilisant l'exemple de 20 acides α-aminés protéinogènes nécessaires à la synthèse des protéines

Parmi la variété des acides aminés, seuls 20 sont impliqués dans la synthèse protéique intracellulaire (acides aminés protéinogènes). En outre, environ 40 autres acides aminés non protéinogènes ont été découverts dans le corps humain.Tous les acides aminés protéinogènes sont des acides α-aminés. Leur exemple peut être utilisé pour montrer des méthodes de classification supplémentaires. Les noms d'acides aminés sont généralement abrégés en une désignation de 3 lettres (voir l'image de la chaîne polypeptidique en haut de la page). Les professionnels de la biologie moléculaire utilisent également des symboles à une seule lettre pour chaque acide aminé.

1. Selon la structure du radical latéral souligner:

• aliphatique (alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, glycine) - composés qui ne contiennent pas de liaisons aromatiques.
  
• aromatique (phénylalanine, tyrosine, tryptophane)

• contenant du soufre (cystéine, méthionine) contenant un atome de soufre S
  
• contenant Groupe OH (sérine, thréonine, encore tyrosine),
• contenant des Groupe COOH(acides aspartique et glutamique),
• supplémentaire Groupe NH2(lysine, arginine, histidine, également glutamine, asparagine).

2. Selon la polarité du radical latéral

Il existe des acides aminés non polaires (aromatiques, aliphatiques) et polaires (non chargés, chargés négativement et positivement).

3. Selon les propriétés acido-basiques

Selon leurs propriétés acido-basiques, ils sont divisés en acides aminés neutres (la plupart), acides (acides aspartique et glutamique) et basiques (lysine, arginine, histidine).

4. Par irremplaçabilité

Si nécessaire à l'organisme, ceux qui ne sont pas synthétisés dans l'organisme et doivent être apportés par la nourriture sont isolés - les acides aminés essentiels (leucine, isoleucine, valine, phénylalanine, tryptophane, thréonine, lysine, méthionine). Les acides aminés remplaçables comprennent les acides aminés dont le squelette carboné est formé lors de réactions métaboliques et est capable d'obtenir d'une manière ou d'une autre un groupe aminé pour former l'acide aminé correspondant. Deux acides aminés sont conditionnellement essentiels (arginine, histidine), c'est-à-dire que leur synthèse se fait en quantité insuffisante, notamment chez les enfants.

Tableau 1. Classification des acides aminés

Ce n'est un secret pour personne que pour maintenir les fonctions vitales à un niveau élevé, une personne a besoin de protéines - une sorte de matériau de construction pour les tissus corporels ; Les protéines contiennent 20 acides aminés, dont les noms ne signifient probablement rien pour l'employé de bureau moyen. Tout le monde, surtout si nous parlons des femmes, a entendu parler au moins une fois du collagène et de la kératine - ce sont des protéines responsables de l'apparence des ongles, de la peau et des cheveux.

Acides aminés : qu'est-ce que c'est ?

Les acides aminés (ou acides aminocarboxyliques ; AMK ; peptides) sont des composés organiques constitués à 16 % d'amines – dérivés organiques de l'ammonium – ce qui les distingue des glucides et des lipides. Ils participent à la biosynthèse des protéines par l'organisme : dans le système digestif, sous l'influence d'enzymes, toutes les protéines apportées par l'alimentation sont détruites en AMC. Au total, il existe environ 200 peptides dans la nature, mais seuls 20 acides aminés basiques sont impliqués dans la construction du corps humain, qui sont divisés en acides aminés remplaçables et essentiels ; parfois, il existe un troisième type - semi-remplaçable (remplaçable sous condition).

Acides aminés non essentiels

Les acides aminés remplaçables sont ceux qui sont à la fois consommés dans les aliments et reproduits directement dans le corps humain à partir d'autres substances.

• L'alanine est un monomère de composés biologiques et de protéines. Il réalise l'une des principales voies de la glucogenèse, c'est-à-dire qu'il est converti en glucose dans le foie, et vice versa. Participant très actif aux processus métaboliques du corps.
• L'arginine est un acide aminé qui peut être synthétisé dans le corps d'un adulte, mais qui n'est pas capable de synthèse dans le corps d'un enfant. Favorise la production d'hormones de croissance et autres. Le seul transporteur de composés azotés dans l’organisme. Aide à augmenter la masse musculaire et à réduire la masse grasse.
• L'asparagine est un peptide impliqué dans le métabolisme de l'azote. Lors de la réaction avec l'enzyme asparaginase, elle décompose l'ammoniac et se transforme en acide aspartique.
• Acide aspartique - participe à la création d'immunoglobulines, désactive l'ammoniac. Nécessaire en cas de dysfonctionnements des systèmes nerveux et cardiovasculaire.
• Histidine - utilisée pour la prévention et le traitement des maladies gastro-intestinales ; a une dynamique positive dans la lutte contre le SIDA. Protège l’organisme des effets néfastes du stress.
• La glycine est un acide aminé neurotransmetteur. Utilisé comme sédatif léger et antidépresseur. Améliore l'effet de certains médicaments nootropiques.
• Glutamine - en grande quantité Activateur des processus de réparation des tissus.
• Acide glutamique - a un effet neurotransmetteur et stimule également les processus métaboliques dans le système nerveux central.
• La proline est l'un des composants de presque toutes les protéines. Ils sont particulièrement riches en élastine et en collagène, responsables de l’élasticité de la peau.
• La sérine est un acide aminé présent dans les neurones du cerveau et qui contribue également à la libération de grandes quantités d'énergie. C'est un dérivé de la glycine.
• La tyrosine est un composant des tissus animaux et végétaux. Peut être reproduit à partir de la phénylalanine par l'action de l'enzyme phénylalanine hydroxylase ; le processus inverse ne se produit pas.
• La cystéine est l'un des composants de la kératine, responsable de la fermeté et de l'élasticité des cheveux, des ongles et de la peau. C'est aussi un antioxydant. Peut être produit à partir de sérine.

Les acides aminés qui ne peuvent pas être synthétisés dans l’organisme sont essentiels

Les acides aminés essentiels sont ceux qui ne peuvent pas être générés dans le corps humain et ne peuvent être apportés que par l’alimentation.

• La valine est un acide aminé présent dans presque toutes les protéines. Augmente la coordination musculaire et réduit la sensibilité du corps aux changements de température. Maintient l’hormone sérotonine à des niveaux élevés.
• L'isoleucine est un stéroïde anabolisant naturel qui, grâce au processus d'oxydation, sature les tissus musculaires et cérébraux en énergie.
• La leucine est un acide aminé qui améliore le métabolisme. C'est une sorte de « constructeur » de la structure protéique.
• Ces trois AMK font partie du complexe dit BCAA, particulièrement demandé par les athlètes. Les substances de ce groupe agissent comme une source d'augmentation de la masse musculaire, de réduction de la masse grasse et de maintien d'une bonne santé lors d'une activité physique particulièrement intense.
• La lysine est un peptide qui accélère la régénération des tissus, la production d'hormones, d'enzymes et d'anticorps. Responsable de la force des vaisseaux sanguins, présent dans les protéines musculaires et le collagène.
• Méthionine - participe à la synthèse de choline, dont le manque peut entraîner une accumulation accrue de graisse dans le foie.
• Thréonine – donne élasticité et force aux tendons. Il a un effet très positif sur le muscle cardiaque et l’émail des dents.
• Tryptophane - soutient l'état émotionnel, car il est converti en sérotonine dans le corps. Indispensable en cas de dépression et autres troubles psychologiques.
• Phénylalanine - améliore l'apparence de la peau en normalisant la pigmentation. Soutient le bien-être psychologique en améliorant l’humeur et en apportant de la clarté à la pensée.

Autres méthodes de classification des peptides

Scientifiquement, les 20 acides aminés essentiels sont divisés en fonction de la polarité de leurs chaînes latérales, ou radicaux. Ainsi, on distingue quatre groupes : (mais n'ayant pas de charge), chargés positivement et chargés négativement.

Les non polaires sont : la valine, l'alanine, la leucine, l'isoleucine, la méthionine, la glycine, le tryptophane, la phénylalanine, la proline. À leur tour, les acides polaires qui ont une charge négative comprennent les acides aspartique et glutamique. Les polaires ayant une charge positive sont appelées arginine, histidine, lysine. Les acides aminés qui ont une polarité mais n'ont pas de charge comprennent la cystéine, la glutamine, la sérine, la tyrosine, la thréonine et l'asparagine.

20 acides aminés : formules (tableau)

Sur cette base, on peut noter que tous les 20 (dans le tableau ci-dessus) contiennent du carbone, de l'hydrogène, de l'azote et de l'oxygène.

Acides aminés : participation à l'activité cellulaire

Les acides aminocarboxyliques sont impliqués dans la synthèse biologique des protéines. La biosynthèse des protéines est le processus de modélisation d'une chaîne polypeptidique (« poly » - plusieurs) de résidus d'acides aminés. Le processus se déroule sur le ribosome, un organite à l'intérieur de la cellule qui est directement responsable de la biosynthèse.

L'information est lue à partir d'une section de la chaîne d'ADN selon le principe de complémentarité (A-T, C-G) ; lors de la création de l'ARNm (ARN messager, ou i-ARN - ARN informationnel - concepts identiques), la base azotée thymine est remplacée par uracile. Ensuite, en utilisant le même principe, un système de transport des molécules d'acides aminés vers le lieu de synthèse est créé. L'ARN T est codé par des triplets (codons) (exemple : UAU), et si vous savez par quelles bases azotées un triplet est représenté, vous pouvez découvrir quel acide aminé il porte.

Groupes alimentaires avec la plus forte teneur en AMK

Les produits laitiers et les œufs contiennent des substances importantes telles que la valine, la leucine, l'isoleucine, l'arginine, le tryptophane, la méthionine et la phénylalanine. Le poisson et la viande blanche ont une teneur élevée en valine, leucine, isoleucine, histidine, méthionine, lysine, phénylalanine, tryptophane. Les légumineuses, les céréales et les céréales sont riches en valine, leucine, isoleucine, tryptophane, méthionine, thréonine, méthionine. Les noix et diverses graines satureront le corps en thréonine, isoleucine, lysine, arginine et histidine.

Vous trouverez ci-dessous la teneur en acides aminés de certains aliments.

La plus grande quantité de tryptophane et de méthionine se trouve dans le fromage à pâte dure, la lysine - dans la viande de lapin, la valine, la leucine, l'isoleucine, la thréonine et la phénylalanine - dans le soja. Lors de la création d'un régime basé sur le maintien d'un BUN normal, vous devez faire attention aux calmars et aux pois, tandis que les plus pauvres en termes de teneur en peptides sont les pommes de terre et le lait de vache.

Manque d'acides aminés dans le végétarisme

C'est un mythe selon lequel certains acides aminés se trouvent exclusivement dans les produits d'origine animale. De plus, les scientifiques ont découvert que les protéines végétales sont mieux absorbées par le corps humain que les protéines animales. Cependant, lorsque vous choisissez le végétarisme comme mode de vie, il est très important de surveiller votre alimentation. Le principal problème est que cent grammes de viande et la même quantité de haricots contiennent des quantités différentes de BUN en pourcentage. Dans un premier temps, il est nécessaire de suivre la teneur en acides aminés des aliments consommés, puis cela devrait devenir automatique.

Combien d’acides aminés faut-il consommer par jour ?

Dans le monde moderne, absolument tous les produits alimentaires contiennent les nutriments nécessaires à l'homme, il n'y a donc pas lieu de s'inquiéter : les 20 acides aminés protéiques sont fournis en toute sécurité par les aliments, et cette quantité est suffisante pour une personne qui mène une vie normale et à surveille au moins légèrement son alimentation.

L’alimentation d’un athlète doit être saturée de protéines, car sans elles, il est tout simplement impossible de développer sa masse musculaire. L'exercice physique entraîne une consommation colossale de réserves d'acides aminés, c'est pourquoi les bodybuilders professionnels sont obligés de prendre des suppléments spéciaux. Avec un développement intensif du soulagement musculaire, la quantité de protéines peut atteindre jusqu'à cent grammes de protéines par jour, mais un tel régime ne convient pas à une consommation quotidienne. Tout complément alimentaire implique des instructions contenant différents AMK en doses, qui doivent être lues avant d'utiliser le médicament.

L'influence des peptides sur la qualité de vie d'une personne ordinaire

Le besoin en protéines n’est pas seulement présent chez les sportifs. Par exemple, les protéines élastine, kératine et collagène affectent l’apparence des cheveux, de la peau, des ongles, ainsi que la souplesse et la mobilité des articulations. Un certain nombre d'acides aminés affectent le corps, maintenant l'équilibre des graisses à un niveau optimal, fournissant ainsi suffisamment d'énergie pour la vie quotidienne. Après tout, au cours de la vie, même avec le mode de vie le plus passif, de l'énergie est dépensée, au moins pour respirer. De plus, l’activité cognitive est également impossible en cas de manque de certains peptides ; le maintien de l'état psycho-émotionnel est assuré, entre autres, par AMK.

Acides aminés et sport

L’alimentation des sportifs professionnels implique une alimentation parfaitement équilibrée qui permet de maintenir le tonus musculaire. Conçus spécifiquement pour les athlètes qui travaillent à gagner de la masse musculaire, ils facilitent grandement la vie.

Comme écrit précédemment, les acides aminés sont les principaux éléments constitutifs des protéines nécessaires à la croissance musculaire. Ils sont également capables d’accélérer le métabolisme et de brûler les graisses, ce qui est également important pour une belle définition musculaire. Lorsque vous vous entraînez dur, il est nécessaire d'augmenter votre consommation de BUN car ils augmentent le taux de développement musculaire et réduisent les douleurs post-entraînement.

Les 20 acides aminés contenus dans les protéines peuvent être consommés à la fois sous forme de complexes d’aminocarbones et dans les aliments. Si vous choisissez une alimentation équilibrée, alors vous devez prendre en compte absolument tous les grammes, ce qui est difficile à mettre en œuvre lorsque la journée est très chargée.

Qu'arrive-t-il au corps humain en cas de manque ou d'excès d'acides aminés

Les principaux symptômes d’une carence en acides aminés sont : une mauvaise santé, un manque d’appétit, des ongles cassants, une fatigue accrue. Même en cas de manque de BUN, un grand nombre d'effets secondaires désagréables se produisent, qui nuisent considérablement au bien-être et à la productivité.

La sursaturation en acides aminés peut entraîner des perturbations du fonctionnement des systèmes cardiovasculaire et nerveux, ce qui, à son tour, n'est pas moins dangereux. À leur tour, des symptômes similaires à une intoxication alimentaire peuvent apparaître, ce qui n'entraîne rien d'agréable non plus.

Il faut connaître la modération en tout, donc maintenir un mode de vie sain ne doit pas conduire à un excès de certaines substances « utiles » dans le corps. Comme l’écrit le classique, « le meilleur est l’ennemi du bien ».

Dans l'article, nous avons examiné les formules et les noms des 20 acides aminés ; le tableau de la teneur des principaux AMA dans les produits est donné ci-dessus.

Les acides aminés sont des composés hétérofonctionnels qui contiennent nécessairement deux groupes fonctionnels : un groupe amino - NH 2 et un groupe carboxyle - COOH, associés à un radical hydrocarboné. La formule générale des acides aminés les plus simples peut s'écrire comme suit :

Étant donné que les acides aminés contiennent deux groupes fonctionnels différents qui s'influencent mutuellement, les réactions caractéristiques diffèrent de celles des acides carboxyliques et des amines.

Propriétés des acides aminés

Le groupe amino - NH 2 détermine les propriétés fondamentales des acides aminés, car il est capable de s'attacher un cation hydrogène via un mécanisme donneur-accepteur en raison de la présence d'une paire d'électrons libres au niveau de l'atome d'azote.

Le groupe -COOH (groupe carboxyle) détermine les propriétés acides de ces composés. Les acides aminés sont donc des composés organiques amphotères. Ils réagissent avec les alcalis sous forme d'acides :

Avec des acides forts - comme les bases - les amines :

De plus, le groupe amino d'un acide aminé interagit avec son groupe carboxyle, formant un sel interne :

L'ionisation des molécules d'acides aminés dépend de la nature acide ou alcaline du milieu :

Étant donné que les acides aminés contenus dans les solutions aqueuses se comportent comme des composés amphotères typiques, ils jouent dans les organismes vivants le rôle de substances tampons qui maintiennent une certaine concentration d'ions hydrogène.

Les acides aminés sont des substances cristallines incolores qui fondent et se décomposent à des températures supérieures à 200 °C. Ils sont solubles dans l'eau et insolubles dans l'éther. Selon le radical R-, ils peuvent être sucrés, amers ou insipides.

Les acides aminés sont divisés en acides aminés naturels (présents dans les organismes vivants) et synthétiques. Parmi les acides aminés naturels (environ 150), on distingue les acides aminés protéinogènes (environ 20), qui font partie des protéines. Ce sont des formes en L. Environ la moitié de ces acides aminés sont irremplaçable, car ils ne sont pas synthétisés dans le corps humain. Les acides essentiels sont la valine, la leucine, l'isoleucine, la phénylalanine, la lysine, la thréonine, la cystéine, la méthionine, l'histidine et le tryptophane. Ces substances pénètrent dans le corps humain avec la nourriture. Si leur quantité dans la nourriture est insuffisante, le développement et le fonctionnement normaux du corps humain sont perturbés. Dans certaines maladies, l’organisme est incapable de synthétiser d’autres acides aminés. Ainsi, dans la phénylcétonurie, la tyrosine n'est pas synthétisée. La propriété la plus importante des acides aminés est la capacité d'entrer en condensation moléculaire avec libération d'eau et formation du groupe amide -NH-CO-, par exemple :

Les composés de haut poids moléculaire obtenus à la suite de cette réaction contiennent un grand nombre de fragments d'amide et sont donc appelés polyamides.

Celles-ci, outre la fibre de nylon synthétique mentionnée ci-dessus, comprennent, par exemple, l'énant, formé lors de la polycondensation de l'acide aminoénanthique. Les acides aminés avec des groupes amino et carboxyle aux extrémités des molécules conviennent à la production de fibres synthétiques.

Les polyamides d'acides alpha-aminés sont appelés peptides. Selon le nombre de résidus d'acides aminés, on les distingue dipeptides, tripeptides, polypeptides. Dans de tels composés, les groupes -NH-CO- sont appelés groupes peptidiques.