Kaj so aminokisline in kakšne so njihove koristne lastnosti? Aminokisline v bodybuildingu Aminokisline.

Med različnimi aminokislinami jih le 20 sodeluje pri znotrajcelični sintezi beljakovin ( proteinogene aminokisline). Prav tako so v človeškem telesu našli še približno 40 neproteinogenih aminokislin. Vse proteinogene aminokisline so α- aminokislin in njihov primer je mogoče prikazati dodatne načine klasifikacije.

Glede na zgradbo stranskega radikala

Označite

• alifatski(alanin, valin, levcin, izolevcin, prolin, glicin),
• aromatično(fenilalanin, tirozin, triptofan),
• ki vsebujejo žveplo(cistein, metionin),
• ki vsebuje OH skupina(serin, treonin, spet tirozin),
• ki vsebuje dodatne Skupina COOH(asparaginska in glutaminska kislina),
• dodatno skupina NH 2(lizin, arginin, histidin, tudi glutamin, asparagin).

Običajno so imena aminokislin skrajšana na 3-črkovno oznako. Strokovnjaki za molekularno biologijo uporabljajo tudi enočrkovne simbole za vsako aminokislino.

Zgradba proteinogenih aminokislin

Glede na polarnost stranskega radikala

obstajati nepolarni aminokisline (aromatske, alifatske) in polarni(nenaelektreni, negativno in pozitivno nabiti).

Glede na kislinsko-bazične lastnosti

Glede na kislinsko-bazične lastnosti jih delimo na nevtralen(večina), kislo(asparaginska in glutaminska kislina) in osnovni(lizin, arginin, histidin) aminokisline.

Po nenadomestljivosti

Glede na potrebe telesa izoliramo tiste, ki se ne sintetizirajo v telesu in jih moramo vnesti s hrano - nenadomestljiv aminokisline (levcin, izolevcin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lizin, metionin). TO zamenljiv vključujejo tiste aminokisline, katerih ogljikov skelet nastane v presnovnih reakcijah in je sposoben nekako pridobiti amino skupino za tvorbo ustrezne aminokisline. Dve aminokislini sta pogojno nenadomestljiv (arginin, histidin), tj. njihova sinteza se pojavi v nezadostnih količinah, zlasti pri otrocih.

ZGRADBA IN LASTNOSTI AMINOKISLIN, VKLJUČENIH V BELJAKOVINE. PEPTIDNE VEZI POVEZUJEJO AMINOKISLINE V VERIGE

Beljakovine so polimerne molekule, v katerih aminokisline služijo kot monomeri. V beljakovinah človeškega telesa je le 20 α-aminokislin. Iste aminokisline so prisotne v beljakovinah z različnimi strukturami in funkcijami. Individualnost beljakovinskih molekul je določena z vrstnim redom menjavanja aminokislin v beljakovini. Aminokisline lahko štejemo za črke abecede, s pomočjo katerih so, kot z eno besedo, zapisane informacije. Beseda nosi informacijo na primer o predmetu ali dejanju, zaporedje aminokislin v beljakovini pa informacijo o zgradbi prostorske strukture in funkciji te beljakovine.

A. Zgradba in lastnosti aminokislin

1. Splošne strukturne značilnosti aminokislin, ki sestavljajo beljakovine

Skupna strukturna značilnost aminokislin je prisotnost amino in karboksilnih skupin, povezanih z istim α-ogljikovim atomom. R - aminokislinski radikal - v najpreprostejšem primeru je predstavljen z atomom vodika (glicin), lahko pa ima bolj zapleteno strukturo.

IN vodne raztopine z nevtralnim pHα-aminokisline obstajajo kot bipolarni ioni.

IN za razliko od 19 drugihα-aminokisline, prolin je imino kislina, katere radikal je vezan tako na α-ogljikov atom kot na amino skupino, zaradi česar molekula pridobi ciklično strukturo.

19 od 20 aminokislin vsebuje asimetričen atom ogljika v položaju α, na katerega so povezane 4 različne skupine substituentov. Posledično lahko te aminokisline v naravi najdemo v dveh različnih izomernih oblikah - L in D. Izjema je glicin, ki nima asimetričnega α-ogljikovega atoma, saj njegov radikal predstavlja le atom vodika. Beljakovine vsebujejo samo L-izomere aminokislin.

Čisti L- ali D-stereoizomeri se lahko v daljšem časovnem obdobju spontano in neencimsko pretvorijo v ekvimolarno mešanico L- in D-izomerov. Ta proces se imenuje racemizacija. Racemizacija vsake L-aminokisline pri določeni temperaturi poteka z določeno hitrostjo. To okoliščino lahko uporabimo za določitev starosti ljudi in živali. Trda zobna sklenina torej vsebuje protein dentin, v katerem se L-aspartat pri temperaturi človeškega telesa spremeni v D-izomer s hitrostjo 0,01 % na leto. V obdobju nastajanja zob vsebuje dentin samo L-izomer, zato lahko iz vsebnosti D-aspartata izračunamo starost preiskovanca.

Vseh 20 aminokislin v človeškem telesu se razlikuje po strukturi, velikosti in fizikalno-kemijskih lastnostih radikalov, vezanih na α-ogljikov atom.

2. Razvrstitev aminokislin glede na kemijsko strukturo radikalov

Glede na kemijsko zgradbo lahko aminokisline razdelimo na alifatske, aromatske in heterociklične (tabela 1-1).

Alifatski radikali lahko vsebujejo funkcionalne skupine, ki jim dajejo posebne lastnosti: karboksil (-COOH), amino (-NH2), tiol

(-SH), amid (-CO-NH2), hidroksil (-OH) in gvanidin skupine.

Imena aminokislin je mogoče sestaviti z uporabo nadomestne nomenklature, vendar se običajno uporabljajo trivialna imena (tabela 1-2).

Tabela 1-1. Razvrstitev glavnih aminokislin beljakovin glede na njihovo kemijsko strukturo

Tabela 1-2. Primeri imen aminokislin po substitucijski nomenklaturi in ustrezna trivialna imena

Za zapis aminokislinskih ostankov v peptidnih in proteinskih molekulah se uporabljajo tričrkovne okrajšave njihovih trivialnih imen, v nekaterih primerih pa tudi enočrkovni simboli (glej tabelo 1-1).

Trivialna imena pogosto izhajajo iz imena vira, iz katerega so bila prvič izolirana, ali iz lastnosti dane aminokisline. Tako so serijo najprej izolirali iz fibroina svile (iz latinskega serieum - svilnat), glicin pa je dobil ime zaradi sladkega okusa (iz grškega glykos - sladek).

3. Razvrstitev aminokislin glede na topnost njihovih radikalov v vodi

Vseh 20 aminokislin v beljakovinah človeškega telesa je mogoče razvrstiti v skupine glede na sposobnost njihovih radikalov, da se raztopijo v vodi. Radikali so lahko razvrščeni v neprekinjeno vrsto, začenši s popolnoma hidrofobnimi in konča z močno hidrofilnimi.

Topnost aminokislinskih radikalov določa polarnost funkcionalnih skupin, ki sestavljajo molekulo (polarne skupine privlačijo vodo, nepolarne skupine jo odbijajo).

Aminokisline z nepolarnimi radikali

Nepolarni (hidrofobni) radikali vključujejo radikale z alifatskimi ogljikovodikovimi verigami (radikali alanina, valina, levcina, izolevcina, prolina in metionina) in aromatske obroče (radikali fenilalanina in triptofana). Radikali takih aminokislin v vodi težijo drug k drugemu ali k drugim hidrofobnim molekulam, zaradi česar se površina njihovega stika z vodo zmanjša.

Aminokisline s polarnimi nenabitimi radikali

Radikali teh aminokislin so bolje topni v vodi kot hidrofobni radikali, saj vsebujejo polarne funkcionalne skupine, ki z vodo tvorijo vodikove vezi. Ti vključujejo serije, treonin in tirozin, ki imajo

hidroksilne skupine, amidne skupine, ki vsebujejo asparagin in glutamin, ter cistein s svojo tiolno skupino.

Cistein in tirozin vsebujeta tiolne oziroma hidroksilne skupine, ki so sposobne disociacije, da tvorijo H+, vendar pri pH približno 7,0, ki se vzdržuje v celicah, te skupine praktično ne disociirajo.

Aminokisline s polarnimi negativno nabitimi radikali

V to skupino spadata asparaginska in glutaminska aminokislina, ki imata v radikalu dodatno karboksilno skupino, ki pri pH okoli 7,0 disociira in tvori COO- in H+. Zato so radikali teh aminokislin anioni. Ionizirani obliki glutaminske in asparaginske kisline se imenujeta glutamat oziroma aspartat.

Aminokisline s polarnimi pozitivno nabitimi radikali

Lizin in arginin imata v radikalu dodatno pozitivno nabito skupino. V lizinu se druga amino skupina, ki lahko veže H+, nahaja v položaju α alifatske verige, v argininu pa skupina huanidina pridobi pozitiven naboj.Poleg tega histidin vsebuje šibko ionizirano imidazolno skupino, zato s fiziološkimi nihanji pH vrednosti (od 6,9 do 7,4) je histidin nabit nevtralno ali pozitivno. S povečanjem števila protonov v mediju lahko imidazolna skupina histidina veže proton in pridobi pozitiven naboj, s povečanjem koncentracije hidroksilnih skupin pa lahko odda proton in izgubi pozitivni naboj. radikalnega. Pozitivno nabiti radikali so kationi (glej diagram spodaj).

Največjo topnost v vodi imajo polarni nabiti radikali aminokislin.

4. Sprememba celotnega naboja aminokislin glede na pH okolja

Pri nevtralnih pH vrednostih so vse kisle (sposobne oddajanja H+) in vse bazične (zmožne oddaje H+) funkcionalne skupine v disociiranem stanju.

Zato imajo v nevtralnem okolju aminokisline, ki vsebujejo nedisociirajoči radikal, skupni naboj nič. Aminokisline, ki vsebujejo kisle funkcionalne skupine, imajo skupni negativni naboj, aminokisline, ki vsebujejo bazične funkcionalne skupine, pa pozitiven naboj (Tabela 1-3).

Sprememba pH v kislo stran (tj. povečanje koncentracije H+ v mediju) vodi do zatiranja disociacije kislinskih skupin. V zelo kislem okolju vse aminokisline pridobijo pozitiven naboj.

Nasprotno, povečanje koncentracije OH- skupin povzroči izločanje H+ iz glavnih funkcionalnih skupin, kar vodi do zmanjšanja pozitivnega naboja. V zelo alkalnem okolju imajo vse aminokisline neto negativni naboj.

5. Modificirane aminokisline, prisotne v beljakovinah

Samo 20 naštetih aminokislin neposredno sodeluje pri sintezi beljakovin v človeškem telesu. Nekatere beljakovine pa vsebujejo nestandardne modificirane aminokisline – derivate ene od teh 20 aminokislin. Na primer, molekula kolagena (fibrilarni protein medceličnega matriksa) vsebuje hidroksi derivate lizina in prolina - 5-hidroksilizin in 4-hidroksiprolin.

Modifikacije aminokislinskih ostankov se izvajajo že v sestavi proteinov, tj. samo

Modificirane aminokisline, ki jih najdemo v beljakovinah

po zaključku njihove sinteze. Uvedba dodatnih funkcionalnih skupin v strukturo aminokislin daje beljakovinam lastnosti

Shema. Struktura polarno nabitih aminokislin v disociirani obliki

Tabela 1-3. Sprememba celotnega naboja aminokislin glede na pH okolja

ki jih potrebujejo za opravljanje posebnih funkcij. Tako je α-karboksiglutaminska kislina del beljakovin, ki sodelujejo pri koagulaciji krvi, dve tesno nameščeni karboksilni skupini v njihovi strukturi pa sta potrebni za vezavo proteinskih faktorjev z ioni Ca2+. Oslabljena karboksilacija glutamata povzroči zmanjšano strjevanje krvi.

6. Kemijske reakcije, ki se uporabljajo za odkrivanje aminokislin

Sposobnost aminokislin, da vstopijo v določene kemične reakcije, je določena s prisotnostjo funkcionalnih skupin v njihovi sestavi. Ker vse aminokisline, ki sestavljajo beljakovine, vsebujejo amino in karboksilne skupine pri α-ogljikovem atomu, lahko vstopajo v kemične reakcije, značilne za vse aminokisline. Prisotnost kakršnih koli funkcionalnih skupin v radikalih posameznih aminokislin določa njihovo sposobnost vstopanja v reakcije, specifične za te aminokisline.

Ninhidrinska reakcija na α-aminokisline

Ninhidrinsko reakcijo lahko uporabimo za odkrivanje in kvantificiranje aminokislin v raztopini.

Ta reakcija temelji na dejstvu, da brezbarvni ninhidrin, ki reagira z aminokislino, kondenzira v obliki dimera skozi atom dušika, odstranjen iz α-amino skupine aminokisline. Posledično nastane rdeče-vijolični pigment. Hkrati pride do dekarboksilacije aminokisline, kar vodi do tvorbe CO2 in ustreznega aldehida. Ninhidrinska reakcija se pogosto uporablja pri proučevanju primarne strukture proteinov (glej spodnji diagram).

Ker je intenzivnost barve sorazmerna s količino aminokislin v raztopini, se uporablja za merjenje koncentracije aminokislin α.

Ninhidrinska reakcija, ki se uporablja za določanje α aminokislin

Specifične reakcije na posamezne aminokisline

Kvalitativno in kvantitativno določanje posameznih aminokislin je možno zaradi prisotnosti posebnih funkcionalnih skupin v njihovih radikalih.

Arginin določimo s kvalitativno reakcijo na gvanidinsko skupino (Sakaguchijeva reakcija), cistein pa zaznamo s Follovo reakcijo, specifično za skupino SH dane aminokisline. Prisotnost aromatskih aminokislin v raztopini določimo s ksantoproteinsko reakcijo (reakcija nitracije), prisotnost hidroksilne skupine v aromatskem obroču tirozina pa z Millonovo reakcijo.

B. Peptidna vez. Zgradba in biološke lastnosti peptidov

α-aminokisline so lahko med seboj kovalentno povezane s peptidnimi vezmi. Med α-karboksilno skupino ene aminokisline in α-amino skupino druge nastane peptidna vez, tj. je amidna vez. V tem primeru pride do odcepitve molekule vode (glej diagram A).

1. Zgradba peptida

Število aminokislin v peptidih je lahko zelo različno. Peptidi, ki vsebujejo do 10 aminokislin, se imenujejo oligopeptidi.Pogosto ime takšnih molekul označuje število aminokislin, vključenih v oligopeptid: tripeptid, pentapeptid, ocgapeptid itd.

Peptidi, ki vsebujejo več kot 10 aminokislin, se imenujejo "polipeptidi", polipeptidi, ki so sestavljeni iz več kot 50 aminokislinskih ostankov, pa se običajno imenujejo proteini. Vendar so ta imena pogojna, saj se v literaturi izraz "protein" pogosto uporablja za označevanje polipeptida, ki vsebuje manj kot 50 aminokislinskih ostankov. Na primer, hormon glukagon, sestavljen iz 29 aminokislin, se imenuje beljakovinski hormon.

Monomeri aminokislin, ki sestavljajo beljakovine, se imenujejo "aminokislinski ostanki". Aminokislinski ostanek, ki ima prosto amino skupino, se imenuje N-terminalni in je zapisan na levi, tisti, ki ima prosto ?-karboksilno skupino, pa se imenuje C-terminalni in je zapisan na desni. Peptidi se zapisujejo in berejo z N-konca. Veriga ponavljajočih se atomov v polipeptidni verigi se imenuje -NH-CH-CO- "peptidna hrbtenica"(glej diagram B).

Pri poimenovanju polipeptida se skrajšanemu imenu aminokislinskih ostankov doda pripona -il, izjema je C-terminalna aminokislina. Na primer, tetrapeptid Ser-Gly-Pro-Ala se bere kot serilglicilprolilalanin.

Peptidna vez, ki jo tvori imino skupina prolina, se razlikuje od drugih peptidnih vezi, ker dušikov atom peptidne skupine ni vezan na vodik, temveč na radikal.

Peptidi se razlikujejo po aminokislinski sestavi, številu in vrstnem redu aminokislin.

Serilglicilprolilalanin

Shema A. Tvorba dipeptida

Shema B. Struktura peptidov

Ser-Gis-Pro-Ala in Ala-Pro-Gis-Ser sta dva različna peptida, kljub dejstvu, da imata enako kvantitativno in kvalitativno sestavo aminokislin.

2.Značilnosti peptidne vezi

Peptidna vez ima značilnost delne dvojne vezi, zato je krajša od ostalih vezi peptidnega ogrodja in posledično malo gibljiva. Elektronska struktura peptidne vezi določa ravno, togo strukturo peptidne skupine. Ravnine peptidnih skupin se nahajajo pod kotom druga na drugo (slika 1-1).

Vez med ogljikovim atomom α in α-amino skupino ali α-karboksilno skupino je prosto vrtljiva (čeprav omejena z velikostjo in naravo radikalov), kar omogoča, da polipeptidna veriga sprejme različne konfiguracije.

Peptidne vezi se običajno nahajajo v trans konfiguraciji, tj. α-ogljikovi atomi se nahajajo na nasprotnih straneh peptidne vezi. Posledično se stranski radikali aminokislin nahajajo na najbolj oddaljeni medsebojni razdalji v prostoru (slika 1-2).

Peptidne vezi so zelo močne in se v normalnih pogojih v celicah (nevtralno okolje, telesna temperatura) ne prekinejo spontano. V laboratorijskih pogojih poteka hidroliza proteinskih peptidnih vezi v zaprti ampuli s koncentrirano (6 mol/l) klorovodikovo kislino, pri temperaturi nad 105 °C, pri čemer pride do popolne hidrolize proteina do prostih aminokislin. čez približno en dan.

V živih organizmih se peptidne vezi v beljakovinah prekinejo s pomočjo posebnih proteolitičnih encimov (iz angleščine protein - beljakovina, liza - uničenje), imenovanih tudi proteaze ali peptidne hidrolaze.

Za odkrivanje beljakovin in peptidov v raztopini ter za njihovo kvantitativno določanje se uporablja biuretna reakcija (pozitiven rezultat za snovi, ki vsebujejo vsaj dve peptidni vezi).

3.Biološka vloga peptidov

Človeško telo proizvaja veliko peptidov, ki sodelujejo pri uravnavanju različnih bioloških procesov in imajo visoko fiziološko aktivnost.

riž. 1-1. Ravnine lokacije peptidnih skupin in α-ogljikovih atomov v prostoru.

riž. 1-2. Trans konfiguracija peptidnih vezi. Funkcionalne skupine-CO- in -NH-,

ki tvorijo peptidne vezi, niso ionizirani, so pa polarni in lahko sodelujejo pri tvorbi vodikovih vezi.

Število aminokislinskih ostankov v strukturi biološko aktivnih peptidov se lahko spreminja od 3 do 50. Nekateri "najmanjši" peptidi vključujejo hormon, ki sprošča tirotropin in glutation (tripeptide), pa tudi enkefaline, ki vsebujejo 5 aminokislin. Vendar večina biološko aktivnih peptidov vsebuje več kot 10 aminokislin, na primer nevropeptid Y (regulator apetita) vsebuje 36 aminokislin in kortikoliberin - 41 aminokislin.

Nekateri peptidi, zlasti večina peptidnih hormonov, vsebujejo peptidne vezi, ki jih tvorita α-amino skupina in α-karboksilna skupina sosednjih aminokislin. Običajno se sintetizirajo iz neaktivnih prekurzorjev beljakovin, v katerih specifični proteolitični encimi razgrajujejo specifične peptidne vezi.

Angiotenzin II je oktapeptid, ki nastane iz velikega plazemskega proteina angiotenzinogena kot posledica zaporednega delovanja dveh proteolitičnih encimov.

Prvi proteolitični encim, renin, odcepi od angiotenzinogena z N-konca peptid, ki vsebuje 10 aminokislin, imenovan angiotenzin I. Drugi proteolitični encim, karboksidipeptidil peptidaza, odcepi od C-konca

BIOSINTEZA PROTEINOV NA RIBOZOMU

Amino kisline - (aminokarboksilne kisline; amc) - organske spojine, V katere molekula hkrati vsebujekarboksil in aminske skupine (amino skupine). Tisti. Apridejo v poštev aminokisline, kot derivati ​​karboksilnih kislin, v katerih je eden ali več vodikovih atomov nadomeščenih z amino skupinami.

• Karboksilna skupina (karboksil)-COOH je funkcionalna enovalentna skupina, ki je del karboksilnih kislin in določa njihove kisle lastnosti.
• Amino skupina - funkcionalna kemijska monovalentna skupina -NH 2,organski radikal, ki vsebuje en atom dušika in dva atoma vodika.

Poznamo več kot 200 naravnih aminokislin, ki jih lahko razvrstimo na različne načine. Strukturna klasifikacija temelji na položaju funkcionalnih skupin na alfa, beta, gama ali delta položaju aminokisline.

Poleg te razvrstitve obstajajo še druge, na primer razvrstitev po polarnosti, ravni pH in vrsti skupine stranske verige (alifatske, aciklične, aromatske aminokisline, aminokisline, ki vsebujejo hidroksil ali žveplo itd.).

Aminokisline so v obliki beljakovin druga (za vodo) sestavina mišic, celic in drugih tkiv človeškega telesa. Aminokisline igrajo ključno vlogo v procesih, kot sta transport nevrotransmiterjev in biosinteza.

Splošna struktura aminokislin. Alfa aminokisline. Izomerizacija aminokislin.

Amino kisline- biološko pomembne organske spojine, ki so sestavljene iz amino skupine (-NH 2) in karboksilne kisline (-COOH), ter imajo stransko verigo, specifično za vsako aminokislino. Ključni elementi aminokislin so ogljik, vodik, kisik in dušik. Drugi elementi se nahajajo na stranski verigi nekaterih aminokislin.

riž. 1 - Splošna struktura α-aminokislin, ki sestavljajo beljakovine (razen prolina). Sestavine molekule aminokisline so amino skupina NH 2, karboksilna skupina COOH, radikal (različen za vse α-aminokisline), α-ogljikov atom (v sredini).

V strukturi aminokislin je stranska veriga, značilna za vsako aminokislino, označena s črko R. Ogljikov atom, ki se nahaja poleg karboksilne skupine, se imenuje alfa ogljik, aminokisline, katerih stranska veriga je povezana s tem atomom, pa se imenujejo alfa aminokisline. So najpogostejša oblika aminokislin, ki jih najdemo v naravi.

V alfa aminokislinah, z izjemo glicina, je alfa ogljik kiralni ogljikov atom. Aminokisline, katerih ogljikove verige so vezane na alfa ogljik (kot je lizin (L-lizin)), imajo ogljike označene kot alfa, beta, gama, delta itd. Nekatere aminokisline imajo amino skupino, vezano na beta ali gama ogljik in se zato imenujejo beta ali gama aminokisline.

Glede na lastnosti stranskih verig aminokisline delimo v štiri skupine. Zaradi stranske verige je lahko aminokislina šibka kislina, šibka baza ali emulzoid (če je stranska veriga polarna) ali hidrofobna snov, ki slabo absorbira vodo (če je stranska veriga nepolarna).

Izraz "aminokislina z razvejano verigo" se nanaša na aminokisline, ki imajo alifatske nelinearne stranske verige, to so levcin, izolevcin in valin.

Prolin je edina proteinogena aminokislina, katere stranska skupina je vezana na alfa amino skupino in je tako tudi edina proteinogena aminokislina, ki vsebuje sekundarni amin na tem mestu. V kemijskem smislu je prolin torej iminokislina, saj nima primarne amino skupine, čeprav je v trenutni biokemični nomenklaturi še vedno razvrščen kot aminokislina in tudi kot "N-alkilirana alfa aminokislina" ( Iminokisline- karboksilne kisline, ki vsebujejo imino skupino (NH). So del beljakovin, njihova presnova je tesno povezana s presnovo aminokislin. Po svojih lastnostih so iminokisline blizu aminokislinam, zaradi katalitskega hidrogeniranja pa se iminokisline pretvorijo v aminokisline.Imino skupina— molekulska skupina NH. Bivalenten. Vsebovano v sekundarni aminah in peptidi. Dvovalentni amoniakov radikal ne obstaja v prosti obliki).

ALFA AMINOKISLINE

Amino kisline, ki imajo tako aminsko kot karboksilno skupino, so vezani na prvi (alfa) ogljikov atom in so posebnega pomena v biokemiji. Znane so kot 2-, alfa ali alfa-aminokisline (splošna formula je v večini primerov H 2 NCHRCOOH, kjer R predstavlja organski substituent, znan kot "stranska veriga"); pogosto se izraz "aminokislina" nanaša posebej nanje.

To je 22 proteinogenih (tj. "proteinsko gradbenih") aminokislin, ki so združene v peptidne verige ("polipeptide"), kar zagotavlja gradnjo širokega spektra beljakovin. So L-stereoizomeri ("levi" izomeri), čeprav se nekatere D-aminokisline ("desnosučni" izomeri pojavljajo v nekaterih bakterijah in nekaterih antibiotikih).

riž. 2. Peptidna vez je vrsta amidne vezi, ki nastane med tvorbo beljakovin in peptidov kot posledica interakcije α-amino skupine (-NH 2) ene aminokisline z α-karboksilno skupino (-COOH) druge aminokisline.

Iz dveh aminokislin (1) in (2) nastaneta dipeptid (veriga dveh aminokislin) in molekula vode. Po isti shemiribosomtvori daljše verige aminokislin: polipeptide in proteine. Različne aminokisline, ki so "gradniki" beljakovin, se razlikujejo po radikalu R.

OPTIČNA IZOMERIJA AMINOKISLIN

riž. 3. Optični izomeri aminokisline alanin

Glede na položaj amino skupine glede na 2. atom ogljika ločimo α-, β-, γ- in druge aminokisline. Za telo sesalcev so najbolj značilne α-aminokisline. Vse α-aminokisline, ki jih najdemo v živih organizmih, razenglicin, vsebujejo asimetrični ogljikov atom(treonin in izolevcinvsebujejo dva asimetrična atoma) in imajo optično aktivnost. Skoraj vse naravno prisotne α-aminokisline imajo L-konfiguracijo in samo L-aminokisline so vključene v beljakovine, sintetizirane v ribosomi.

Vse standardne alfa aminokisline, razen glicina, lahko obstajajo v eni od dveh oblik enantiomeri , imenovane L ali D aminokisline, ki so zrcalne slike druga druge.

D, L - Sistem označevanja stereoizomerov.

V skladu s tem sistemom je L-konfiguracija dodeljena stereosomeru, v katerem se v Fischerjevi projekciji referenčna skupina nahaja levo od navpične črte (iz latinskega "laevus" - levo). To si moramo zapomniti v Fischerjeve projekcije najbolj oksidiran ogljikov atom se nahaja na vrhu (praviloma je ta atom del karboksilne COOH ali karbonilne CH=O skupine). Poleg tega so v Fisherjevi projekciji vse vodoravne povezave usmerjene proti opazovalcu, navpične povezave pa so od opazovalca odstranjene. V skladu s tem, če referenčna skupina ki se nahaja v Fischerjevi projekciji na desni, ima stereoizomer konfiguracijo D (iz latinskega "dexter" - desno).V α-aminokislinah referenčne skupine NH 2 skupine služijo.

Enantiomeri - parstereoizomeri, ki so zrcalni odsevi drug drugega, ki niso združljivi v prostoru. Klasična ponazoritev dveh enantiomerov sta desna in leva dlan: imata enako strukturo, a različno orientacijo v prostoru.Obstoj enantiomernih oblik je povezan s prisotnostjo molekule kiralnost - lastnosti, da se v prostoru ne kombinira s svojo zrcalno sliko..

Enantiomeri so po fizikalnih lastnostih enaki. Lahko jih ločimo le pri interakciji s kiralnim okoljem, na primer svetlobnim sevanjem. Enantiomeri se v kemičnih reakcijah z ahiralnimi reagenti v ahiralnem okolju obnašajo enako. Če pa je reagent, katalizator ali topilo kiralno, se reaktivnost enantiomerov razlikuje.Večina kiralnih naravnih spojin (aminokisline, monosaharidi) obstaja kot 1 enantiomer.Koncept enantiomerizem je pomemben v farmaciji, ker različni enantiomeri zdravil imajo različne biološka aktivnost.

BIOSINTEZA PROTEINOV NA RIBOZOMU

STANDARDNE AMINOKISLINE

(proteinogeni)

Glej na temo: in Zgradba proteinogenih aminokislin

Med procesom biosinteze beljakovin je v polipeptidno verigo vključenih 20 α-aminokislin, kodiranih z genetskim kodom (glej sliko 4). Poleg teh aminokislin, imenovanih proteinogene ali standardne, nekatere beljakovine vsebujejo specifične nestandardne aminokisline, ki izhajajo iz standardnih med procesom posttranslacijskih modifikacij.

Opomba: V zadnjem času se prevodno vključena selenocistein in pirolizin včasih štejeta za proteinogene aminokisline. To so t.i 21. in 22. aminokislina.

Amino kisline so strukturne spojine (monomeri), ki sestavljajo beljakovine. Združijo se in tvorijo kratke polimerne verige, imenovane dolgoverižni peptidi, polipeptidi ali proteini. Ti polimeri so linearni in nerazvejani, pri čemer vsaka aminokislina v verigi povezuje dve sosednji aminokislini.

riž. 5. Ribosom v procesu prevajanja (sinteza beljakovin)

Proces gradnje beljakovin se imenuje translacija in vključuje postopno dodajanje aminokislin v rastočo beljakovinsko verigo preko ribozimov, ki jih izvaja ribosom. Vrstni red, v katerem so dodane aminokisline, se prebere v genetski kodi z uporabo predloge mRNA, ki je kopija RNA enega od genov organizma.

Prevod - biosinteza beljakovin na ribosomu

riž. 6 C stopnje raztezanja polipeptida.

Dvaindvajset aminokislin se naravno nahaja v polipeptidih in se imenujejo proteinogene ali naravno prisotne aminokisline. Od tega jih je 20 kodiranih z uporabo univerzalne genetske kode.

Preostala 2, selenocistein in pirolizin, sta vključena v beljakovine z edinstvenim sintetičnim mehanizmom. Selenocistein nastane, ko prevedena mRNA vključuje element SECIS, ki povzroči kodon UGA namesto stop kodona. Nekatere metanogene arheje uporabljajo pirolizin kot del encimov, potrebnih za proizvodnjo metana. Kodiran je s kodonom UAG, ki običajno deluje kot stop kodon v drugih organizmih. Kodonu UAG sledi zaporedje PYLIS.

riž. 7. Polipeptidna veriga je primarna struktura proteina.

Beljakovine imajo 4 ravni svoje strukturne organizacije: primarno, sekundarno, terciarno in kvartarno. Primarna struktura je zaporedje aminokislinskih ostankov v polipeptidni verigi. Primarno strukturo proteina običajno opišemo z enočrkovno ali tričrkovno oznako za aminokislinske ostanke Sekundarna struktura je lokalna urejenost fragmenta polipeptidne verige, stabilizirana z vodikovimi vezmi Terciarna struktura je prostorska struktura polipeptidna veriga. Strukturno je sestavljen iz elementov sekundarne strukture, stabiliziranih z različnimi vrstami interakcij, pri katerih imajo hidrofobne interakcije ključno vlogo. Kvartarna struktura (ali podenota, domena) - relativna razporeditev več polipeptidnih verig kot del enega proteinskega kompleksa.

riž. 8. Strukturna organizacija proteinov

NESTANDARDNE AMINOKISLINE

(neproteinogeno)

Poleg standardnih aminokislin obstaja veliko drugih aminokislin, ki jih imenujemo neproteinogene ali nestandardne aminokisline. Takih aminokislin bodisi ne najdemo v beljakovinah (npr. L-karnitin, GABA) ali pa jih standardni celični mehanizmi (npr. hidroksiprolin in selenometionin) ne proizvajajo neposredno v izolaciji.

Nestandardne aminokisline, ki jih najdemo v beljakovinah, nastanejo s posttranslacijsko modifikacijo, to je modifikacijo po translaciji med procesom sinteze beljakovin. Te spremembe so pogosto potrebne za delovanje ali regulacijo beljakovin; na primer karboksilacija glutamata izboljša vezavo kalcijevih ionov, hidroksilacija prolina pa je pomembna za vzdrževanje vezivnega tkiva. Drug primer je tvorba hipuzina v faktor iniciacije prevajanja EIF5A z modifikacijo ostanka lizina. Takšne modifikacije lahko tudi določijo lokalizacijo proteina, na primer dodatek dolgih hidrofobnih skupin lahko povzroči, da se protein veže na fosfolipidno membrano.

Nekaterih nestandardnih aminokislin v beljakovinah ni. To so lantionin, 2-aminoizomaslena kislina, dehidroalanin in gama-aminomaslena kislina. Nestandardne aminokisline pogosto najdemo kot presnovne intermediate za standardne aminokisline - na primer, ornitin in citrulin se pojavita v ornitinskem ciklu kot del kislinskega katabolizma.

Redka izjema od prevlade alfa aminokislin v biologiji je beta aminokislina Beta-alanin (3-aminopropanojska kislina), ki se uporablja za sintezopantotenska kislina(vitamin B5), sestavina koencima A v rastlinah in mikroorganizmih. Zlasti se proizvaja bakterije propionske kisline.

Funkcije aminokislin

PROTEINSKE IN NEPROTEINSKE FUNKCIJE

Številne proteinogene in neproteinogene aminokisline prav tako igrajo pomembno vlogo, ki ni povezana s tvorbo beljakovin v telesu. Na primer, v človeških možganih glutamat (standardna glutaminska kislina) in gama-aminomaslena kislina ( GABA, nestandardna gama aminokislina), so glavni ekscitatorni in inhibitorni nevrotransmiterji. Hidroksiprolin (glavna sestavina kolagenskega vezivnega tkiva) se sintetizira iz parolina; za sintezo se uporablja standardna aminokislina glicin porfirini, ki se uporablja v rdečih krvnih celicah. Za transport lipidov se uporablja nestandardni karnitin.

Zaradi svojega biološkega pomena imajo aminokisline pomembno vlogo v prehrani in se pogosto uporabljajo v aditivih za živila, gnojilih in predelavi hrane. V industriji se aminokisline uporabljajo pri proizvodnji zdravil, biorazgradljive plastike in kiralnih katalizatorjev.

1. Aminokisline, beljakovine in prehrana

Za informacije o biološki vlogi in posledicah pomanjkanja aminokislin v človeškem telesu si oglejte tabele esencialnih in neesencialnih aminokislin.

Ko jih vnesemo v človeško telo s hrano, se 20 standardnih aminokislin uporabi za sintezo beljakovin in drugih biomolekul ali pa se kot vir energije oksidira v sečnino in ogljikov dioksid. Oksidacija se začne z odstranitvijo amino skupine preko transaminaze, nato pa se amino skupina vključi v cikel sečnine. Drug produkt transamidacije je keto kislina, ki je del cikla citronske kisline. Glukogene aminokisline se lahko z glukoneogenezo pretvorijo tudi v glukozo.

Od 20 standardnih aminokislin, 8 (valin, izolevcin, levcin, lizin, metionin, treonin, triptofan in fenilalanin) imenujemo esencialne, ker jih človeško telo ne more sintetizirati neodvisno od drugih spojin v količinah, ki so potrebne za normalno rast, temveč jih lahko dobi le s hrano. Vendar pa po sodobnih konceptih histidin in argininso tudi esencialne aminokisline za otroke.Drugi so lahko pogojno nujni za ljudi določene starosti ali ljudi z določenimi boleznimi.

Poleg tega cistein, tavrin, veljajo za pol-esencialne aminokisline pri otrocih (čeprav tavrin tehnično ni aminokislina), ker presnovne poti, ki sintetizirajo te aminokisline, pri otrocih še niso popolnoma razvite. Potrebne količine aminokislin so odvisne tudi od starosti in zdravstvenega stanja posameznika, zato je tukaj precej težko podati splošna prehranska priporočila.

BELJAKOVINE

Veverice (proteini, polipeptidi) - visoko molekulsko maso organska snov, sestavljen iz alfa amino kisline , povezani v verigo peptidna vez. V živih organizmih je določena aminokislinska sestava beljakovin genetski kod, v večini primerov se v sintezi uporabi 20standardne aminokisline.

riž. 9. Beljakovine niso samo hrana... Vrste beljakovinskih spojin.

Vsak živ organizem je sestavljen iz beljakovin. Različne oblike beljakovin sodelujejo pri vseh procesih, ki potekajo v živih organizmih. V človeškem telesu iz beljakovin nastanejo mišice, vezi, kite, vsi organi in žleze, lasje, nohti; beljakovine najdemo v tekočinah in kosteh. Encimi in hormoni, ki katalizirajo in uravnavajo vse procese v telesu, so tudi beljakovine.Pomanjkanje beljakovin v telesu je nevarno za zdravje. Vsak protein je edinstven in obstaja za posebne namene.

Beljakovine - pomemben del prehranaživali in ljudje (glavni viri: meso, perutnina, ribe, mleko, oreščki, stročnice, žita; v manjši meri: zelenjava, sadje, jagode in gobe), saj njihova telesa ne morejo sintetizirati vseh potrebnih aminokislin in jih mora nekaj pridobiti iz beljakovinska hrana. Med prebavo encimi razgradijo zaužite beljakovine v aminokisline, ki se uporabijo za biosintezo telesu lastnih beljakovin ali pa se nadalje razgradijo za proizvodnjo energije.

Velja poudariti, da sodobna prehranska znanost trdi, da naj bi beljakovine zadovoljile telesne potrebe po aminokislinah ne le količinsko. Te snovi morajo vstopiti v človeško telo v določenih razmerjih med seboj.

Proces sinteze beljakovin poteka nenehno v telesu. Če manjka vsaj ena esencialna aminokislina, se tvorba beljakovin ustavi.To lahko privede do različnih resnih zdravstvenih težav, od prebavnih motenj do depresije in zastoja v rasti pri otrocih. Seveda je ta obravnava vprašanja zelo poenostavljena, ker Funkcije beljakovin v celicah živih organizmov so bolj raznolike kot funkcije drugih biopolimerov - polisaharidov in DNK.

Tudi aminokisline poleg beljakovin tvorijo veliko število neproteinskih snovi (glej spodaj), ki opravljajo posebne funkcije. Sem spada na primer holin (vitaminu podobna snov, ki je del fosfolipidov in je predhodnik nevrotransmiterja acetilholina – Nevrotransmiterji so kemične snovi, ki prenašajo živčne impulze iz ene živčne celice v drugo. Tako so nekatere aminokisline bistvene za normalno delovanje možganov).

2. Neproteinske funkcije aminokislin

Aminokislinski nevrotransmiter

Opomba: Nevrotransmitorji (nevrotransmiterji, posredniki) so biološko aktivne kemične snovi, preko katerih se prenaša elektrokemični impulz iz živčne celice skozi sinaptični prostor med nevroni, pa tudi na primer od nevronov do mišičnega tkiva ali žleznih celic. Za sprejemanje informacij iz lastnih tkiv in organov človeško telo sintetizira posebne kemikalije - nevrotransmiterje.Vsa notranja tkiva in organi človeškega telesa, "podrejeni" avtonomnemu živčnemu sistemu (ANS), so oskrbljeni z živci (inervirani), to pomeni, da funkcije telesa nadzorujejo živčne celice. Tako kot senzorji zbirajo informacije o stanju telesa in jih posredujejo ustreznim centrom, od njih pa gredo korektivni vplivi na periferijo. Vsaka kršitev avtonomne regulacije vodi do motenj v delovanju notranjih organov. Prenos informacij oziroma nadzor poteka s pomočjo posebnih kemičnih posrednikov, ki jih imenujemo mediatorji (iz latinskega mediatorja - posrednik) ali nevrotransmiterji. Po svoji kemični naravi pripadajo mediatorji različnim skupinam: biogeni amini, aminokisline, nevropeptidi itd. Trenutno je raziskanih več kot 50 spojin, povezanih z mediatorji.

V človeškem telesu se številne aminokisline uporabljajo za sintezo drugih molekul, na primer:

• Triptofan je predhodnik nevrotransmiterja serotonina.

• L-tirozin in njegov predhodnik fenilalanin sta predhodnika nevrotransmiterjev dopamina, kateholaminov, epinefrina in norepinefrina.
  

• Glicin je predhodnik porfirinov, kot je hem.
  

• Arginin je predhodnik dušikovega oksida.
  

• Ornitin in S-adenozilmetionin sta predhodnika poliaminov.
  

• Aspartat, glicin in glutamin so predhodniki nukleotidov.
  

Vendar pa niso vse funkcije drugih številnih nestandardne aminokisline. Nekatere nestandardne aminokisline rastline uporabljajo za obrambo pred rastlinojedci. Na primer, kanavanin je analog arginina, ki ga najdemo v številnih stročnicah, v posebej velikih količinah pa v Canavalia gladiata. Ta aminokislina ščiti rastline pred plenilci, kot so žuželke, in lahko povzroči bolezni pri ljudeh, če zaužijemo nekaj nepredelanih stročnic.

Klasifikacija proteinogenih aminokislin

Razmislimo o klasifikaciji na primeru 20 proteinogenih α-aminokislin, potrebnih za sintezo beljakovin

Med različnimi aminokislinami jih le 20 sodeluje pri znotrajcelični sintezi beljakovin (proteinogene aminokisline). Prav tako so v človeškem telesu našli še približno 40 neproteinogenih aminokislin.Vse proteinogene aminokisline so α-aminokisline. Njihov primer lahko uporabimo za prikaz dodatnih metod razvrščanja. Imena aminokislin so običajno skrajšana na 3-črkovno oznako (glejte sliko polipeptidne verige na vrhu strani). Strokovnjaki za molekularno biologijo uporabljajo tudi enočrkovne simbole za vsako aminokislino.

1. Glede na zgradbo stranskega radikala označite:

• alifatski (alanin, valin, levcin, izolevcin, prolin, glicin) - spojine, ki ne vsebujejo aromatskih vezi.
  
• aromatično (fenilalanin, tirozin, triptofan)

• ki vsebujejo žveplo (cistein, metionin), ki vsebuje žveplov atom S
  
• ki vsebuje OH skupina (serin, treonin, spet tirozin),
• ki vsebuje dodatne Skupina COOH(asparaginska in glutaminska kislina),
• dodatno skupina NH 2(lizin, arginin, histidin, tudi glutamin, asparagin).

2. Glede na polarnost stranskega radikala

Obstajajo nepolarne aminokisline (aromatske, alifatske) in polarne (nenabite, negativno in pozitivno nabite).

3. Glede na kislinsko-bazične lastnosti

Po kislinsko-bazičnih lastnostih jih delimo na nevtralne (večina), kisle (asparaginska in glutaminska kislina) in bazične (lizin, arginin, histidin) aminokisline.

4. Po nenadomestljivosti

Kot potrebne za telo se izolirajo tiste, ki se v telesu ne sintetizirajo in jih moramo vnesti s hrano – esencialne aminokisline (levcin, izolevcin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lizin, metionin). Zamenljive aminokisline vključujejo tiste aminokisline, katerih ogljikov skelet nastane v presnovnih reakcijah in je sposoben nekako pridobiti amino skupino za tvorbo ustrezne aminokisline. Dve aminokislini sta pogojno esencialni (arginin, histidin), kar pomeni, da pride do njihove sinteze v nezadostnih količinah, zlasti pri otrocih.

Tabela 1. Razvrstitev aminokislin

Ni skrivnost, da za vzdrževanje vitalnih funkcij na visoki ravni človek potrebuje beljakovine - nekakšen gradbeni material za telesna tkiva; Beljakovine vsebujejo 20 aminokislin, katerih imena povprečnemu pisarniškemu delavcu verjetno ne bodo nič pomenila. Vsaka oseba, še posebej, če govorimo o ženskah, je vsaj enkrat slišala za kolagen in keratin - to sta beljakovini, ki sta odgovorni za videz nohtov, kože in las.

Aminokisline - kaj so?

Aminokisline (ali aminokarboksilne kisline; AMK; peptidi) so organske spojine, sestavljene iz 16 % aminov – organskih derivatov amonija – po čemer se razlikujejo od ogljikovih hidratov in lipidov. Sodelujejo pri biosintezi beljakovin v telesu: v prebavnem sistemu se pod vplivom encimov vse beljakovine, dobavljene s hrano, uničijo v AMC. Skupno je v naravi približno 200 peptidov, vendar je pri gradnji človeškega telesa udeleženih le 20 osnovnih aminokislin, ki jih delimo na zamenljive in esencialne; včasih obstaja tretja vrsta - pol zamenljiva (pogojno zamenljiva).

Neesencialne aminokisline

Zamenljive aminokisline so tiste, ki jih zaužijemo s hrano in se v človeškem telesu neposredno razmnožujejo iz drugih snovi.

• Alanin je monomer bioloških spojin in beljakovin. Izvaja eno od glavnih poti glukogeneze, to je, da se v jetrih pretvori v glukozo in obratno. Zelo aktiven udeleženec presnovnih procesov v telesu.
• Arginin je aminokislina, ki se lahko sintetizira v telesu odraslega človeka, ni pa sposobna sintetizirati v telesu otroka. Spodbuja nastajanje rastnih hormonov in drugih. Edini prenašalec dušikovih spojin v telesu. Pomaga povečati mišično maso in zmanjšati maščobno maso.
• Asparagin je peptid, ki sodeluje pri presnovi dušika. Med reakcijo z encimom asparaginazo odcepi amoniak in se spremeni v asparaginsko kislino.
• Asparaginska kislina - sodeluje pri tvorbi imunoglobulina, deaktivira amoniak. Potreben za motnje v delovanju živčnega in kardiovaskularnega sistema.
• Histidin - uporablja se za preprečevanje in zdravljenje bolezni prebavil; ima pozitivno dinamiko v boju proti aidsu. Ščiti telo pred škodljivimi učinki stresa.
• Glicin je nevrotransmiterska aminokislina. Uporablja se kot blago pomirjevalo in antidepresiv. Izboljša učinek nekaterih nootropnih zdravil.
• Glutamin - v velikih količinah Aktivator procesov popravljanja tkiv.
• Glutaminska kislina – ima nevrotransmiterski učinek in spodbuja tudi presnovne procese v centralnem živčnem sistemu.
• Prolin je ena od sestavin skoraj vseh beljakovin. Posebej bogate so z elastinom in kolagenom, ki skrbita za elastičnost kože.
• Serin je aminokislina, ki se nahaja v nevronih možganov in prav tako prispeva k sproščanju velikih količin energije. Je derivat glicina.
• Tirozin je sestavni del živalskih in rastlinskih tkiv. Lahko se proizvaja iz fenilalanina z delovanjem encima fenilalanin hidroksilaze; obratni proces ne pride.
• Cistein je ena od sestavin keratina, ki je odgovoren za čvrstost in elastičnost las, nohtov in kože. Je tudi antioksidant. Lahko se proizvaja iz serina.

Aminokisline, ki jih telo ne more sintetizirati, so esencialne

Esencialne aminokisline so tiste, ki jih človeško telo ne more tvoriti in jih lahko vnesemo le s hrano.

• Valin je aminokislina, ki jo najdemo v skoraj vseh beljakovinah. Poveča mišično koordinacijo in zmanjša občutljivost telesa na temperaturne spremembe. Ohranja hormon serotonin na visoki ravni.
• Izolevcin je naravni anabolični steroid, ki s procesom oksidacije nasiči mišično in možgansko tkivo z energijo.
• Levcin je aminokislina, ki izboljša metabolizem. Je nekakšen "graditelj" strukture beljakovin.
• Ti trije AMK so del tako imenovanega kompleksa BCAA, ki je še posebej priljubljen med športniki. Snovi v tej skupini delujejo kot vir za povečanje mišične mase, zmanjševanje maščobne mase in ohranjanje dobrega zdravja med posebej intenzivno telesno aktivnostjo.
• Lizin je peptid, ki pospešuje regeneracijo tkiv, tvorbo hormonov, encimov in protiteles. Odgovoren za moč krvnih žil, najdemo ga v mišičnih beljakovinah in kolagenu.
• Metionin - sodeluje pri sintezi holina, katerega pomanjkanje lahko povzroči povečano kopičenje maščobe v jetrih.
• Treonin - daje kitam elastičnost in moč. Zelo pozitivno vpliva na srčno mišico in zobno sklenino.
• Triptofan – podpira čustveno stanje, saj se v telesu pretvori v serotonin. Nepogrešljiv pri depresiji in drugih psihičnih motnjah.
• Fenilalanin - izboljša videz kože z normalizacijo pigmentacije. Podpira psihološko dobro počutje z izboljšanjem razpoloženja in vnašanjem jasnosti v razmišljanje.

Druge metode za razvrščanje peptidov

Znanstveno je 20 esencialnih aminokislin razdeljenih glede na polarnost njihovih stranskih verig ali radikalov. Tako ločimo štiri skupine: (vendar brez naboja), pozitivno nabite in negativno nabite.

Nepolarni so: valin, alanin, levcin, izolevcin, metionin, glicin, triptofan, fenilalanin, prolin. Po drugi strani polarne kisline z negativnim nabojem vključujejo asparaginsko in glutaminsko kislino. Polarni, ki imajo pozitiven naboj, se imenujejo arginin, histidin, lizin. Aminokisline, ki imajo polarnost, vendar nimajo naboja, vključujejo cistein, glutamin, serin, tirozin, treonin in asparagin.

20 aminokislin: formule (tabela)

Na podlagi tega je mogoče ugotoviti, da vseh 20 v zgornji tabeli vsebuje ogljik, vodik, dušik in kisik.

Aminokisline: sodelovanje pri delovanju celic

Aminokarboksilne kisline sodelujejo pri biološki sintezi beljakovin. Biosinteza beljakovin je proces modeliranja polipeptidne ("poli" - mnogo) verige aminokislinskih ostankov. Proces poteka na ribosomu, organelu znotraj celice, ki je neposredno odgovoren za biosintezo.

Informacije se berejo iz odseka verige DNA po principu komplementarnosti (A-T, C-G), pri ustvarjanju m-RNA (messenger RNA, ali i-RNA - informacijska RNA - enaki pojmi) se dušikova baza timin nadomesti z uracil. Nato se po istem principu ustvarijo transportne molekule aminokislin do mesta sinteze. T-RNA je kodirana s tripleti (kodoni) (primer: UAU) in če veste, katere dušikove baze predstavljajo triplet, lahko ugotovite, katero aminokislino nosi.

Skupine živil z največjo vsebnostjo AMK

Mlečni izdelki in jajca vsebujejo pomembne snovi, kot so valin, levcin, izolevcin, arginin, triptofan, metionin in fenilalanin. Ribe in belo meso imajo visoko vsebnost valina, levcina, izolevcina, histidina, metionina, lizina, fenilalanina, triptofana. Stročnice, žitarice in žitarice so bogate z valinom, levcinom, izolevcinom, triptofanom, metioninom, treoninom, metioninom. Oreščki in različna semena bodo telo nasičili s treoninom, izolevcinom, lizinom, argininom in histidinom.

Spodaj je vsebnost aminokislin v nekaterih živilih.

Največjo količino triptofana in metionina najdemo v trdem siru, lizina - v kunčjem mesu, valinu, levcinu, izolevcinu, treoninu in fenilalaninu - v soji. Pri sestavljanju prehrane, ki temelji na vzdrževanju normalne BUN, bodite pozorni na lignje in grah, medtem ko sta najrevnejša glede vsebnosti peptidov krompir in kravje mleko.

Pomanjkanje aminokislin v vegetarijanstvu

Mit je, da obstajajo aminokisline, ki jih najdemo izključno v živalskih proizvodih. Poleg tega so znanstveniki ugotovili, da človeško telo bolje absorbira rastlinske beljakovine kot živalske. Vendar pa je pri izbiri vegetarijanstva kot načina življenja zelo pomembno, da spremljate svojo prehrano. Glavni problem je v tem, da sto gramov mesa in enaka količina fižola vsebuje različne količine ŽEMLJIN v odstotkih. Sprva je treba spremljati vsebnost aminokislin v zaužiti hrani, nato naj bi to postalo samodejno.

Koliko aminokislin bi morali zaužiti na dan?

V sodobnem svetu absolutno vsa živila vsebujejo hranila, ki so potrebna za človeka, zato ni razloga za skrb: vseh 20 beljakovinskih aminokislin je varno zagotovljenih s hrano in ta količina je dovolj za osebo, ki vodi običajen način življenja in pri. vsaj malo spremlja svojo prehrano.

Prehrana športnika mora biti nasičena z beljakovinami, saj brez njih preprosto ni mogoče zgraditi mišične mase. Telesna vadba vodi do ogromne porabe zalog aminokislin, zato so profesionalni bodybuilderji prisiljeni jemati posebne dodatke. Z intenzivno gradnjo mišičnega reliefa lahko količina beljakovin doseže tudi sto gramov beljakovin na dan, vendar takšna prehrana ni primerna za vsakodnevno uživanje. Vsako prehransko dopolnilo vključuje navodila, ki vsebujejo različne AMK v odmerkih, ki jih je treba prebrati pred uporabo zdravila.

Vpliv peptidov na kakovost življenja običajnega človeka

Potreba po beljakovinah ni prisotna le pri športnikih. Tako na primer beljakovine elastin, keratin in kolagen vplivajo na videz las, kože, nohtov, pa tudi na prožnost in gibljivost sklepov. Številne aminokisline vplivajo na telo, ohranjajo maščobno ravnovesje na optimalni ravni in zagotavljajo dovolj energije za vsakdanje življenje. Navsezadnje se v procesu življenja, tudi pri najbolj pasivnem življenjskem slogu, porabi energija, vsaj za dihanje. Poleg tega je kognitivna aktivnost nemogoča tudi ob pomanjkanju določenih peptidov; vzdrževanje psiho-čustvenega stanja med drugim izvaja AMK.

Aminokisline in šport

Prehrana profesionalnih športnikov vključuje popolnoma uravnoteženo prehrano, ki pomaga vzdrževati mišični tonus. Zasnovani posebej za tiste športnike, ki delajo na pridobivanju mišične mase, močno olajšajo življenje.

Kot smo že zapisali, so aminokisline glavni gradniki beljakovin, potrebnih za rast mišic. Prav tako so sposobni pospešiti metabolizem in izgorevanje maščob, kar je prav tako pomembno za lepo mišično definicijo. Pri težkem treningu je potrebno povečati vnos žemljic, saj pospešujejo izgradnjo mišic in zmanjšujejo bolečine po vadbi.

20 aminokislin v beljakovinah lahko zaužijemo tako kot del aminoogljikovih kompleksov kot s hrano. Če se odločite za uravnoteženo prehrano, potem morate upoštevati popolnoma vse grame, kar je težko izvajati, ko je dan zelo naporen.

Kaj se zgodi s človeškim telesom, ko pride do pomanjkanja ali presežka aminokislin

Glavni simptomi pomanjkanja aminokislin so: slabo zdravje, pomanjkanje apetita, krhki nohti, povečana utrujenost. Že ob pomanjkanju samega BUN-a se pojavi ogromno neprijetnih stranskih učinkov, ki bistveno poslabšajo počutje in produktivnost.

Prenasičenost z aminokislinami lahko povzroči motnje v delovanju srčno-žilnega in živčnega sistema, kar pa ni nič manj nevarno. Po drugi strani se lahko pojavijo simptomi, podobni zastrupitvi s hrano, kar prav tako ne pomeni nič prijetnega.

V vsem morate poznati zmernost, zato ohranjanje zdravega načina življenja ne bi smelo povzročiti presežka nekaterih "koristnih" snovi v telesu. Kot je zapisal klasik, "najboljši je sovražnik dobrega."

V članku smo si ogledali formule in imena vseh 20 aminokislin; tabela vsebnosti glavnih AMA v izdelkih je navedena zgoraj.

Aminokisline so heterofunkcionalne spojine, ki nujno vsebujejo dve funkcionalni skupini: amino skupino - NH 2 in karboksilno skupino - COOH, povezano z ogljikovodikovim radikalom. Splošno formulo najpreprostejših aminokislin lahko zapišemo na naslednji način:

Ker aminokisline vsebujejo dve različni funkcionalni skupini, ki vplivata druga na drugo, se značilne reakcije razlikujejo od reakcij karboksilnih kislin in aminov.

Lastnosti aminokislin

Amino skupina - NH 2 določa osnovne lastnosti aminokislin, saj je zaradi prisotnosti prostega elektronskega para pri dušikovem atomu sposobna nase vezati vodikov kation preko donorsko-akceptorskega mehanizma.

Skupina -COOH (karboksilna skupina) določa kisle lastnosti teh spojin. Zato so aminokisline amfoterne organske spojine. Z alkalijami reagirajo kot kisline:

Z močnimi kislinami - kot so baze - amini:

Poleg tega amino skupina v aminokislini sodeluje s svojo karboksilno skupino in tvori notranjo sol:

Ionizacija molekul aminokislin je odvisna od kisle ali alkalne narave okolja:

Ker se aminokisline v vodnih raztopinah obnašajo kot značilne amfoterne spojine, imajo v živih organizmih vlogo puferskih snovi, ki vzdržujejo določeno koncentracijo vodikovih ionov.

Aminokisline so brezbarvne kristalne snovi, ki se topijo in razpadejo pri temperaturah nad 200 °C. Topni so v vodi in netopni v etru. Glede na radikal R so lahko sladki, grenki ali brez okusa.

Aminokisline delimo na naravne (najdemo jih v živih organizmih) in sintetične. Med naravnimi aminokislinami (okoli 150) ločimo proteinogene aminokisline (okoli 20), ki so del beljakovin. So v obliki črke L. Približno polovica teh aminokislin je nenadomestljiv, ker se v človeškem telesu ne sintetizirajo. Esencialne kisline so valin, levcin, izolevcin, fenilalanin, lizin, treonin, cistein, metionin, histidin, triptofan. Te snovi vstopajo v človeško telo s hrano. Če je njihova količina v hrani nezadostna, je normalen razvoj in delovanje človeškega telesa moten. Pri nekaterih boleznih telo ne more sintetizirati nekaterih drugih aminokislin. Tako se pri fenilketonuriji tirozin ne sintetizira. Najpomembnejša lastnost aminokislin je sposobnost vstopa v molekularno kondenzacijo s sproščanjem vode in tvorbo amidne skupine -NH-CO-, na primer:

Visokomolekularne spojine, dobljene kot rezultat te reakcije, vsebujejo veliko število amidnih fragmentov in se zato imenujejo poliamidi.

Ti poleg zgoraj omenjenega sintetičnega najlonskega vlakna vključujejo na primer enant, ki nastane pri polikondenzaciji aminoenantične kisline. Za izdelavo sintetičnih vlaken so primerne aminokisline z amino in karboksilnimi skupinami na koncih molekul.

Poliamidi alfa aminokislin se imenujejo peptidi. Glede na število aminokislinskih ostankov jih ločimo dipeptidi, tripeptidi, polipeptidi. V takih spojinah se skupine -NH-CO- imenujejo peptidne skupine.